BỘ GIÁO DỤC VÀ ĐÀO TẠO

TRƯỜNG ĐẠI HỌC NÔNG LÂM TP HCM
---------------

CHỦ ĐỀ TIỂU LUẬN
Tên đề tài: Tính chất và Vai trò của collagen trong công nghệ
thực phẩm

Cán bộ hướng dẫn: TS. NGUYỄN MINH XUÂN HỒNG
Học viên thực hiện: XXXXXXXXXX
Khóa: 2019- đợt 2
Chuyên ngành: CÔNG NGHỆ THỰC PHẨM

TP Hồ Chí Minh – Tháng 5/2020


MỤC LỤC
I.
II.

GIỚI THIỆU …………………………………………………………………
TỔNG QUAN……………………………………………………………….
1. Giới thiệu chung ………………………………………………………….
2. Collagen …………………………………………………………………..
2.1 Cấu trúc và thành phần của collagen………………………………
2.2
Vai trò ứng dụng của collagen trong công nghệ thực phẩm……….
3. Collagen thủy phân………………………………………………………..
3.1.

Chiết xuất và cấu trúc của collagen thủy phân…………………...

3.2.

Thuộc tính của collagen thủy phân……………………………….

3.3.

Vai trò và ứng dụng của collagen thủy phân trong công nghệ thực
phẩm………………………………………………………………

III.
IV.

KẾT LUẬN…………………………………………………………………...
TÀI LIỆU THAM KHẢO…………………………………………………….

GIỚI THIỆU

1


Thế giới ngày nay với sự phát triển không ngừng về kinh tế xã hội và con người.
cuộc sống thay đổi theo chiều hướng tốt đẹp hơn, con người được tạo điều kiện phát
triển tối đa khả năng của mình, nhu cầu của con người ngày càng được đáp ứng đầy đủ.
Việt Nam là quốc gia có tiềm năng suất khẩu thủy sản rất lớn. Tại các nhà máy chế
biến thủy sản, cá tươi được lóc hai miếng phi-lê để chế biến xuất khẩu, phần còn lại
chiếm khoảng 60% gồm da, xương, đầu, bụng, mỡ,… Hiện nay mở cá được nghiên
cứu ứng dụng làm biodesel hoặc sản xuất thô sang Trung Quốc, các phần còn lại được
sản xuất thành bột cá làm thức ăn gia súc. Nếu như phế phẩm của các ngành công

nghiệp này chỉ được chế biến thành bột thức ăn gia súc hay các dạng sản phẩm thô, giá
trị thấy thì hiệu quả kinh tế mang lại không cao hoặc nếu như loại bỏ chúng thì phải tốn
thêm chi phí cho việc xữ lý chất thải. Trong khi đó thành phần chính trong da, xương là
collagen có rất nhiều ứng dụng trong công nghiệp mỹ phẩm, dược phẩm và gần đây
được ứng dụng khá nhiều trong công nghiệp thực phẩm. Cho nên việc ứng dụng các
phụ phẩm này vào nhiều ngành khác nhau đặc biệt là trong công nghệ thực phẩm có ý
nghĩa quan trọng. Vì vậy nhận thấy được nhu cầu về collagen rất lớn trong những năm
gần đây thêm vào đó nguồn nguyên liệu da và xương cá để sản xuất collagen của nước
ta khá dồi dào, ổn định, giá lại rẻ và có tiềm năng phát triển khá cao nên em quyết định
chọn đề tài tiểu luận “ tìm hiểu về tính chất và vai trò ứng dụng của collagen trong
công nghệ thực phẩm” với mong muốn góp phần nâng cao hiệu quả kinh tế và bảo vệ
môi trường.
Collagen là protein phong phú nhất trong nguồn gốc động vật. Nó giúp duy trì cấu
trúc của các mô và cơ quan khác nhau. Nó là một thực phẩm hiện đại và được sử dụng
rộng rãi trong các ngành công nghiệp thực phẩm và đồ uống để cải thiện độ đàn hồi,
tính nhất quán và tính ổn định của sản phẩm. Hơn nữa, nó cũng nâng cao chất lượng,
giá trị dinh dưỡng và sức khỏe của sản phẩm. Collagen đã được áp dụng như chất bổ
sung chế độ ăn uống protein, chất mang, phụ gia thực phẩm, màng ăn được và lớp

2


phủ. Do đó, bài viết này sẽ xem xét, tìm hiểu các tính chất chức năng và vai trò ứng
dụng của collagen trong ngành công nghiệp thực phẩm.

TỔNG QUAN

3



1. Giới thiệu chung
Collagen là protein quan trọng nhất được sản xuất bởi cơ thể con người, nó được hình
thành chủ yếu bởi amino axit glycine (33%), proline và hydroxyproline (22%) (cấu trúc
chính) trong chuỗi xoắn ba chiều được hình thành bởi ba chuỗi α. Mỗi chuỗi alpha
được cấu tạo cho 1014 axit amin với trọng lượng phân tử khoảng 100 kDa. Các chuỗi
này được cuộn thành một chuỗi xoắn trái với ba axit amin mỗi lượt (cấu trúc thứ
cấp). Các chuỗi được xoắn xung quanh nhau thành một chuỗi xoắn ba để tạo thành một
cấu trúc cứng nhắc (cấu trúc bậc ba). Siêu xoắn đại diện cho cấu trúc collagen cơ bản
(Cấu trúc bậc bốn). Cấu trúc collagen này rất ổn định vì hydro nội phân tử liên kết giữa
glycine trong chuỗi liền kề. Phân tử collagen được hình thành cho một vùng xoắn ba và
hai vùng noelelical ở hai đầu của cấu trúc xoắn với trọng lượng phân tử ≈300 kDa, 280
chiều dài nm và đường kính 1,4nm [1-3]
Gần 28 loại collagen đã được xác định, nhưng collagen loại I là phổ biến nhất trong da,
xương, răng, gân, dây chằng, dây chằng mạch máu và các cơ quan. Collagen loại II có
mặt trong sụn. Đối với collagen loại III da, cơ và mạch máu là nguồn phổ biến nhất của
protein này. Loại IV đã được báo cáo trong lớp biểu mô của màng đáy và các lamina cơ
bản. Collagen loại V là một trong những thành phần chính của bề mặt tế bào và nhau
thai. [ 4-9]
Chiết xuất collagen có thể được thực hiện bằng cách xử lý bằng axit hoặc kiềm
[52]. Chiết xuất trong điều trị axit thường được áp dụng để chiết xuất collagen loại I từ
các mô của nhím hoặc nguồn gốc da cá [53]. Acetic axit là thuốc thử phổ biến nhất để
chiết xuất collagen. Nồng độ của axit này sẽ ảnh hưởng đến giá trị pH cuối cùng thay
đổi cấu trúc và tương tác tĩnh điện. Nó cũng xác định độ hòa tan và khả năng khai thác
từ mô động vật [54]. Một sự kết hợp của cả điều trị axit và enzyme tạo ra một quá trình
chiết xuất collagen cao hơn và hiệu quả hơn [55]. Pepsin có thể được lấy từ niêm mạc
dạ dày nhím. Enzyme này ảnh hưởng đến vùng telopeptid trong phân tử collagen tăng
độ hòa tan của nó trong môi trường axit [56]. Việc sử dụng siêu âm như một phương

4



pháp thay thế cho collagen chiết xuất không làm thay đổi phân tử và tạo điều kiện cho
hoạt động của enzyme. Công nghệ này có thể áp dụng trong các mô khác nhau như da
cá và gân bò để sản xuất collagen cao hơn nồng độ trong thời gian chiết ngắn hơn [57]
2. Collagen
2.1 Cấu trúc và thành phần của collagen
Collagen là một protein hình thành ba chuỗi xoắn của ba chuỗi polypeptide trong ma
trận ngoại bào. Mỗi chuỗi bao gồm hàng ngàn axit amin dựa trên trình tự Gly-X-Y. Vị
trí X và Y hầu hết được tìm thấy là proline và hydroxyproline (Gelse, 2003; Cheng et
al., 2009; Parenteau-Bareil et al., 2010; Liu et al., 2012). Một liên kết hydro liên chuỗi
giữa glycine và nhóm amide trong chuỗi liền kề là yếu tố chính trong việc ổn định
chuỗi xoắn ba collagen (Matmaroh et al., 2011). Nó là một protein ưa nước vì hàm
lượng axit amin axit bazơ, bazơ và hydroxyl hóa nhiều hơn so với dư lượng lipophilic.
Collagen có cấu trúc phân tử phức tạp và tương tác với nhau ở các cấp độ khác nhau
tạo thành cấu trúc bậc cao hơn với các tính năng đặc biệt
Collagen đã được chứng minh là khác nhau trong thành phần axit amin của chúng, đặc
biệt là proline và hydroxyproline. Glycine, proline và hydroxyproline là các axit amin
quan trọng nhất trong collagen, chiếm 50% tổng hàm lượng protein (Huo và Zhao,
2009; Matmaroh et al., 2011). Hàm lượng proline và hydroxyproline đặc biệt quan
trọng đối với hiệu ứng keo. Trong khi đó, hydroxyproline được cho là có vai trò duy
nhất trong việc ổn định chuỗi xoắn ba sợi do khả năng hydro hóa của nó thông qua
nhóm -OH. Hơn nữa, người ta cũng nhận thấy rằng tổng hàm lượng chuỗi Gly-ProHyp là một trong những yếu tố chính ảnh hưởng đến khả năng điều nhiệt của collagen
(Gómez-Guillén et al., 2011).
2.2 Vai trò ứng dụng của collagen trong công nghệ thực phẩm

5


Ngày nay, collagen đã trở thành thành phần nhu cầu đối với sự phát triển thực phẩm
lành mạnh. Sản xuất collagen trong cơ thể giảm theo tuổi tác và chế độ ăn uống xấu. Vì

tiêm collagen không phải là một sở thích của hầu hết mọi người, sự thay thế tốt nhất
tiếp theo để có được collagen là thông qua chế độ ăn uống. Do đó, collagen đã được
pha trộn với nhau trong nhiều loại thực phẩm và đồ uống.
Bổ sung collagen
Collagen và lợi ích sức khỏe liên kết đã dẫn đến việc thành lập ngành công nghiệp bổ
sung collagen. Do các tính năng hấp thụ độ ẩm, collagen và các phần phân đoạn của nó
đã cho thấy một chức năng chính là chất xơ dinh dưỡng và nguồn protein có giá trị
trong việc soạn thảo chế độ ăn uống của con người (Neklyudov, 2003). Khi con người
già đi, quá trình tổng hợp collagen sẽ giảm và các mô trở nên mỏng hơn, yếu hơn và
kém dẻo dai hơn. Bổ sung collagen nhằm mục đích duy trì các mô da, tóc, móng và mô
cơ thể của người dùng (Wong, 2010; King 'ori, 2011). Các chất chuyển hóa của
collagen tập hợp xương, da và dây chằng bằng cách thu hút các nguyên bào sợi tạo ra
sự tổng hợp collagen mới. Nó phát triển đường kính của các sợi collagen trong lớp hạ
bì và sự gắn kết của các sợi collagen ở da. Do đó, độ dày, sự dẻo dai và khả năng phục
hồi, cũng như hydrat hóa của các mô sẽ được tăng cường (King 'ori, 2011).
Nutricosologists thường được cung cấp dưới dạng chất lỏng, thuốc viên hoặc thực
phẩm chức năng (Wong, 2010). Do đó, nhà sản xuất đồ ăn nhẹ địa phương, Munchy ,
đã giới thiệu 'Wheat Krunch Collagen ' để thúc đẩy sự tốt lành của collagen. Bánh quy
nướng được bổ sung collagen biển chứa khoảng 1200 mg collagen (Khuyết danh,
2011). Collagen có thể thúc đẩy chức năng của lớp hạ bì và biểu bì da bằng cách tăng
khả năng hấp thụ nước của lớp da ngoài cùng. Hydrat hóa các mô da liên quan trực tiếp
đến sự mịn màng và giảm nếp nhăn (King 'ori, 2011).
Bổ sung collagen có thể tăng cường tăng cơ nạc, giảm thời gian phục hồi, tái cấu
trúc cấu trúc khớp bị tổn thương và cải thiện hoạt động tim mạch. Điều này đạt được
bằng cách thúc đẩy collagen creatine tự nhiên, một axit amin thiết yếu trong tăng

6


trưởng cơ bắp mới sau khi tập luyện. Arginine trong collagen thủy phân cũng thúc đẩy

khối lượng cơ bắp (King 'ori, 2011). Do đó, collagen là nhu cầu trong lĩnh vực dinh
dưỡng thể thao.
Collagen làm phụ gia thực phẩm
Phụ gia thực phẩm đề cập đến chất được thêm vào thực phẩm trong quá trình chế
biến để cải thiện màu sắc, kết cấu, hương vị hoặc chất lượng. Các ví dụ là chất chống
oxy hóa, chất nhũ hóa, chất làm đặc, chất bảo quản và chất tạo màu. Collagen được sử
dụng làm chất phụ gia thực phẩm, giúp cải thiện tính chất lưu biến của xúc xích và
frankerer cũng như đảm bảo sự hiện diện của các sợi dinh dưỡng động vật với lượng
vừa đủ (Neklyudov, 2003). Thịt chứa nguyên liệu thô được bổ sung collagen hoặc các
phần phân đoạn của nó có thể tăng cường các đặc tính công nghệ và lưu biến của
nó. Bổ sung collagen vào hepwurst hoặc dán giúp cải thiện chất lượng sản phẩm và
giảm tỷ lệ xuất hiện của mũ chất béo.
Santana et al. (2011) cho rằng chất xơ collagen được xử lý nhiệt có tiềm năng tốt để
sử dụng làm chất nhũ hóa trong ứng dụng thực phẩm, đặc biệt là trong các sản phẩm có
tính axit. Độ ổn định, cấu trúc vi mô và lưu biến của nhũ tương dầu trong nước được
đánh giá. Sự phân tách pha và kích thước giọt của các nhũ tương được điều chế đã làm
giảm nồng độ protein và giảm giá trị pH, cho phép tạo ra các nhũ tương ổn định tĩnh
điện ở pH axit. Các nhũ tương axit bằng cách đồng nhất áp suất cao cho thấy các giọt
có độ phân tán thấp hơn và giảm sáu lần so với các nhũ tương chính trong đường kính
trung bình bề mặt. Theo Gray (2011), sợi collagen ổn định nhiệt có thể là sự thay thế tự
nhiên cho chất nhũ hóa tổng hợp để sử dụng trong các công thức thức ăn và thức uống
có tính axit. Quá trình gia nhiệt dưới axit làm giảm điện tích protein và tăng độ hòa tan
protein trong nước, điều này có thể làm giảm tương tác dầu-protein. Kết quả là, các
nhũ tương chính được cấu tạo bởi sợi collagen được xử lý nhiệt có chỉ số kem và tỷ lệ
nhũ tương cao hơn (Santana et al ., 2012).

7


Collagen chân vịt đã được thêm vào bream threadfin và sardine surimi để nghiên

cứu tác dụng của nó trên các tính chất hóa lý. Bổ sung collagen dẫn đến một sự cải
thiện đáng kể về tính chất của surimi. Bên cạnh việc cải thiện độ bền của gel và độ
cứng của gel, collagen có thể cải thiện điểm kiểm tra gấp và độ sáng màu. Nghiên cứu
khuyến nghị rằng collagen sẽ là một cơ sở thay thế của phụ gia protein để phát triển
chất lượng surimi (Huda et al ., 2013). Hơn nữa, việc bổ sung collagen chân gà cho sản
xuất thạch cũng được báo cáo là có sự sẵn sàng và chấp nhận tốt từ người tiêu dùng
(Almeida et al ., 2012).
Collagen như màng ăn được và lớp phủ
Màng và lớp phủ ăn được là những vật liệu ăn được áp dụng trên hoặc trong thực
phẩm thành các lớp mỏng bằng cách bọc hoặc ngâm, đánh răng hoặc phun . Ứng dụng
chính của màng collagen là màng chắn để bảo vệ chống lại sự di chuyển của oxy, độ
ẩm và chất hòa tan, cung cấp tính toàn vẹn cấu trúc và tính thấm hơi cho các sản phẩm
thực phẩm ( Bourtoom, 2008; Dahm, 2011). Hơn nữa, màng ăn được trong các sản
phẩm thực phẩm có triển vọng lớn để kéo dài thời hạn sử dụng của thực phẩm

Collagen trong đồ uống
Ngày nay, đồ uống truyền collagen là một xu hướng khác trên thị trường toàn
cầu. Có rất nhiều sản phẩm được phát hành bởi các nhà sản xuất như collagen đậu
nành, collagen ca cao, collagen cappuccino, nước ép với collagen và nước yến sào
uống với collagen. Tree (2012) đã đề xuất một loại nước tăng lực được truyền collagen
để giúp thúc đẩy khả năng tự nhiên của cơ thể để tạo ra các mô mỡ. Thông thường,
thức uống collagen tuyên bố sẽ kích thích cơ chế tạo collagen trong cơ thể, từ đó sẽ
thúc đẩy các mô cơ thể và giảm nếp nhăn da và chảy xệ.
Ở Malaysia, một số tổ chức đã tiến hành nghiên cứu và phát triển về đồ uống
collagen. Công ty sữa Malaysia (MDI) đã bổ sung peptide collagen trong thức uống
dinh dưỡng bổ dưỡng của họ (Soo và Tan, 2009). Nó chứa chất xơ prebiotic và được bổ
sung 500 mg peptide collagen và 30 mg vitamin C. Các peptide collagen được dùng

8



làm thành phần cần thiết để tổng hợp collagen. Ngoài ra, vitamin C đã được thêm vào
trong thức uống như một chất chống oxy hóa và coenzyme quan trọng trong quá trình
sinh tổng hợp collagen. Do đó, thức uống của Vit Vitagen Collagen đã được tạo ra để
kích thích sự phát triển của vi khuẩn đường ruột có lợi và tỏa ra vẻ đẹp từ bên ngoài làn
da sâu. Ngoài ra, Avon cũng đã pha chế thức uống Collagen Avon Life Marine Fish
Peptide, một thức uống mang tính cách mạng được làm từ collagen peptide cá tự nhiên
và chất lượng cao từ da cá hồi, vitamin C và fructo-oligosacarit (Najumudeen, 2012;
Anonymous, 2012). Theo Yacoubou (2011), Nestle Malaysia cũng đã phát hành một
đối tác cơ thể Nescafe, Kacip Fatimah và Collagen Coffee có chứa collagen từ nguồn
cá.
3. Colagen thủy phân
3.1. Chiết xuất và cấu trúc của collagen thủy phân
Từ hình 1, có thể thấy rằng sự biến tính của collagen tự nhiên tạo ra ba chuỗi α trong
hình thức cuộn ngẫu nhiên của chúng. Nó có thể được quan sát bằng cách xử lý nhiệt
collagen trên 400C. Một lần các chuỗi được tách ra, quá trình thủy phân được thực hiện
bởi tác động của các enzyme phân giải protein (alcalase, papain, pepsin,…). Sản phẩm
thu được thường được gọi là collagen thủy phân . Nó bao gồm các peptide nhỏ có trọng
lượng phân tử thấp 3–6 KDa. [10,11]. Độ hòa tan và hoạt động chức năng của nó
(chống oxy hóa, kháng khuẩn) có liên quan đến loại và mức độ thủy phân cũng như
loại enzyme được sử dụng trong quá trình [12,13]. Một loại thủy phân khác là sử dụng
các sản phẩm hóa học trong axit [14] (axit axetic, axit clohydric và axit photphoric)
hoặc môi trường kiềm [15]. Hai loại chiết xuất này có tính ăn mòn mạnh và tạo ra nồng
độ muối cao trong sản phẩm cuối cùng sau khi trung hòa [16]. Các phương pháp chiết
xuất khác bao gồm xử lý nhiệt [17] hoặc áp dụng nhiệt độ và áp suất cao cho protein.
Nó bao gồm mực nước hạ nhiệt (SCW) tồn tại ở nhiệt độ từ 100 đến 374◦C và áp suất
dưới 22 MPa. [18,19]

9



Hình 1: Sự biến tính của collagen tự nhiên thành các peptide nhỏ có trọng lượng phân
tử thấp. [10]
3.2 Thuộc tính của collagen thủy phân
Đặc tính của collagen tự nhiên rất khác với collagen thủy phân như minh họa ở bảng
1. Sau khi biến tính, cấu trúc xoắn ba của collagen tự nhiên thay đổi thành dạng cuộn
ngẫu nhiên do sự phân ly của các liên kết hydro khi collagen bị thủy phân. Điều trị này
có thể phá vỡ các liên kết trong chuỗi polypeptide để thu được một số lượng lớn
peptide. Trọng lượng phân tử của các peptide collagen thu được từ quá trình thủy phân
là rất thấp (3–6 KDa) so với tiền chất của nó (285–300KDa). Sự thủy phân enzyme
không chỉ kích thước của các peptide mà còn cả các đặc tính hóa lý và sinh học
[20,21]. Độ nhớt là một trong những tính chất hóa lý của collagen; dạng nguyên sinh
cho thấy giá trị cao hơn do lực đẩy tĩnh điện mạnh hơn giữa các chuỗi phân tử ngay cả
ở nồng độ thấp của dung dịch collagen. Tuy nhiên, dạng thủy phân của nó cho thấy độ

10


nhớt rất thấp bất kể nồng độ vì trọng lượng phân tử thấp của các phân đoạn chuỗi
nhỏ[22]. Tính chất tĩnh điện của protein như điểm đẳng điện (pI) là các thông số quan
trọng liên quan đến tỷ lệ dư lượng axit amin và dư lượng axit amin cơ bản trong
protein. Collagen là một đại phân tử lưỡng tính sở hữu giá trị pI trong khoảng từ 7 đến
8. Trong quá trình thủy phân, giá trị pI được chuyển sang các giá trị thấp hơn giữa 3,68
và 5,7. Sự thay đổi này sẽ phụ thuộc vào trình tự axit amin và phân phối dư lượng axit
amin theo loại hoặc thời gian thủy phân [23,24]. Thành phần và mức độ thủy phân
collagen là các yếu tố làm tăng các đặc tính chức năng như khả năng chống oxy hóa,
hoạt động kháng khuẩn và khả dụng sinh học cao hơn. Các tính chất này có liên quan
chủ yếu đến giá trị trọng lượng phân tử. Nó làm cho collagen thủy phân hoạt động như
một nhà tài trợ điện tử để tạo ra các sản phẩm ổn định hơn phản ứng với các gốc tự
do[25,26].

Collagen tự nhiên thường được sử dụng trong các ngành công nghiệp vì nó có khả
năng tương thích sinh học và khả năng phân hủy sinh học tuyệt vời, khả năng miễn
dịch thấp và tính linh hoạt cao để chế tạo màng. Tuy nhiên, Collagen thủy phân có khả
năng hòa tan cao trong nước nhưng không thể tự tạo màng . Cần kết hợp nó với các
chất sinh học khác[27,28]. Collagen thủy phân có một số lợi thế so với collagen tự
nhiên. Một số trong số chúng bao gồm tải trị liệu cao hơn, hiệu quả chi phí và không
yêu cầu quy trình chiết xuất nhiều bước, dễ tiêu hóa và dễ dàng hấp thụ và phân phối
trong cơ thể con người[28,29]. Hơn nữa, nó thể hiện độ nhớt thấp hơn trong dung dịch
nước, mùi trung tính, không màu, trong suốt, nhũ hóa và ổn định, tạo bọt, tạo màng, độ
ẩm, độ hòa tan, độ phân tán, khả năng nén bột, chất mang và ít gây dị ứng [30].
Collagen peptide (collagen thủy phân) có thể được sử dụng như một thành phần để
bổ sung thực phẩm chức năng bởi vì chúng có tác dụng chống oxy hóa [31,32]. và chất
lượng của nó phụ thuộc vào phương pháp được sử dụng để trích xuất nó [ 29]. Các
peptide này đã cho thấy khả năng liên kết các ion Ca+ thúc đẩy khả dụng sinh học và
làm cho nó tương thích hơn với cơ thể con người [33,34]. Trong khoa học thực phẩm,

11


collagen thủy phân giúp giảm thiểu hoặc ngăn ngừa thiệt hại trong các tế bào và mô
trong quá trình bảo quản tủ đông, do đó, đây là một lựa chọn để sử dụng trong thực
phẩm cần bảo quản ở nhiệt độ thấp [35].
Bảng 1: tính chất của collagen tự nhiên và collagen thủy phân
Tính chất
Trọng lượng phân
tử Mw
Điểm đẳng điện pI
Độ nhớt
Tạo màng


Loại colagen
Tự nhiên
Thủy phân

Tài liệu tham khảo

~300 KDa

3–6 KDa

[36]

7.0
Cao
Có

3.68–5.7
Thấp
Không

[37]
[38]
[39]

3.3 Vai trò ứng dụng của collagen thủy phân trong công nghệ thực phẩm
Collagen thủy phân thể hiện hoạt động chống oxy hóa và kháng khuẩn, vì vậy nó có
thể được sử dụng như một thành phần chức năng trong thực phẩm bổ sung tốt [6,
31,32]. Collagen thủy phân có thể gắn các ion canxi, cải thiện khả dụng sinh học của
nó, do đó, Collagen thủy phân có thể được sử dụng trong các thành phần thực phẩm
chức năng trong việc quản lý sự thiếu hụt khoáng chất [33,34]. Collagen thủy phân

hoạt động như một chất chống đông máu vì nó giúp giảm thiệt hại trong các tế bào và
mô bắt nguồn từ nhiệt độ thấp, do đó, nó có thể hữu ích trong các thực phẩm cần bảo
quản ở nhiệt độ lạnh hoặc lạnh [40]. Collagen thủy phân đã được sử dụng để điều chế
các sản phẩm khác nhau như sản phẩm thịt, đồ uống, súp, và những sản phẩm khác. Nó
giúp tăng và duy trì cảm quan, hóa học, và tính chất vật lý.
Collagen thủy phân đã được sử dụng trong thực phẩm chế biến như xúc xích để thay
thế mỡ lợn ở mức 50% thay thế. Kết quả sản phẩm cuối cùng có khả năng giữ nước lớn
hơn, ổn định hơn sau khi nấu, và cải thiện kết cấu như độ cứng và độ dai [41]. Việc sử
dụng collagen thủy phân cá trong các sản phẩm thịt như trâu, dẫn đến hàm lượng
protein cao hơn, hàm lượng chất béo thấp hơn, khả năng chấp nhận cảm giác tương tự

12


và kết cấu tốt hơn so với các miếng trâu không có collagen thủy phân [42]. . collagen
thủy phân từ da bò đã được sử dụng kết hợp với tinh bột biến tính và guar gum trong
gia công giăm bông. Sự phối hợp thấp hơn với 2,0% nồng độ collagen thủy phân trong
sản phẩm được báo cáo là phương pháp điều trị tốt nhất [51]
Collagen thủy phân từ cá có thể được thêm vào trong đồ uống như nước cam (2,5%),
và sản phẩm cho thấy cải thiện tính chất dinh dưỡng và chức năng với hàm lượng
protein cao hơn, khả dụng sinh học, và độ nhớt thấy cũng như độ hòa tan cao trong
nước [43]. Sự phát triển của thức uống sữa lên men sử dụng váng sữa phô mai
(Ricotta) với collagen thủy phân được thêm vào như một thành phần chức năng thể
hiện khả năng tổng hợp và lắng đọng thấp, với các đặc tính hóa học và vi sinh vật lý tốt
[44]. Đồ uống từ sữa sử dụng collagen thủy phân và phô mai cho thấy khả năng chấp
nhận cảm giác cao hơn, ảnh hưởng tích cực đến độ nhớt và trình bày đầy đủ các thông
số hóa lý và vi sinh sau 28 ngày bảo quản [45].
Collagen thủy phân cũng có thể được thêm vào trong súp, nó có ảnh hưởng đến độ
nhớt và tính chất chức năng của nó [46]. Bổ sung collagen từ phoi da lợn (chất thải
collagen) trong đồ uống hoa cúc, cho thấy một sự làm rõ tuyệt vời hiệu quả, chất lượng

cảm quan tốt hơn, và ổn định lưu trữ. Tuy nhiên, lượng collagen thủy phân được thêm
vào như một chất làm rõ thấp hơn so với các chất làm rõ thương mại khác [47] (Bảng
2). Collagen thủy phân từ da lợn được chiết xuất bằng hoạt động enzyme thể hiện khả
năng xuất hiện cao trong điều kiện axit và trung tính, tính chất này có thể được gây ra
bởi tác động của sự phân phối trọng lượng phân tử tối ưu và điện tích [48]. Ngoài ra,
collagen thủy phân đã được sử dụng trong các sản phẩm thực phẩm khác nhau để phát
triển các tính chất hóa lý và chức năng của chúng. Điều này làm cho collagen thủy
phân trở thành một trong những thành phần chức năng hứa hẹn nhất vì nó không có đặc
tính cảm quan.
Bảng 2: collagen thủy phân trong nghệ thực phẩm

13


Sản phẩm
Collagen thủy

Nguồn
Germina

Chức năng
Xúc xích có khả năng

phân trong xúc

giữ nước lớn hơn và cả

xích để thay thế

thiện kết cấu


thịt lợn backfat
Collagen thủy

Az-Zahrah Sdn.

Sản phẩm có hàm lượng

phân cá trong thịt

Bhd

protein cao hơn, hàm

Da bò

lượng chất béo thấp hơn
Ham với sức mạnh tổng

trâu
Ham với bò
Collagen thủy

Tài liệu tham khảo
[41]

[42]

[51]


hợp thấp hơn

phân tinh bột
biến tính và guar
gum
Collagen thủy

Cá

Protein cao hơn và độ

phân cá trong

hòa tan trong nước cao,

nước cam
Thức uống lên

độ nhớt thấp
Sức mạnh tổng hợp và

Luchebras

men sữa

[50]

[44]

trầm tích thấp, với các

đặc tính hóa học và vi

Đồ uống sữa với

Thành phần

sinh vật lý tốt
Khả năng chấp nhận

collagen thủy

Tovani

cảm giác cao, các thông

phân và phô mai
Collagen thủy

Benzaquen
Da cá chẽm

số hóa lý và vi sinh tốt
Hoạt tính chống oxi hóa

phân trong súp

cao

thảo dược


14

[45]

[46]


Nước giải khát
hoa cúc

Da heo

Hiệu quả làm ro tuyệt

[47]

vời và cảm giác tốt hơn
chất lượng và ổn định
lưu trữ

KẾT LUẬN
Collagen đã được chứng minh là một thành phần quan trọng trong ngành công
nghiệp thực phẩm và đồ uống. Nó chủ yếu được sử dụng ở dạng sợi collagen. Collagen

15


đã được áp dụng như chất bổ sung chế độ ăn uống protein, chất mang trong chế biến
thịt, màng ăn được và lớp phủ của sản phẩm và phụ gia thực phẩm để cải thiện chất
lượng sản phẩm . Ngoài ra, collagen có thể tăng cường sức khỏe và giá trị dinh dưỡng

của sản phẩm.
Collagen thủy phân có thể được lấy từ chất thải thực phẩm nông nghiệp (xương, gân
và da). Các tái chế các sản phẩm phụ này có thể giúp giảm ô nhiễm do các loại chất
thải này tạo ra, biến chúng thành một sản phẩm mới có giá trị chức năng cao. Theo
truyền thống, biến tính collagen đã được thực hiện với axit hoặc các sản phẩm
kiềm; tuy nhiên, việc áp dụng các công nghệ mới nổi như sự kết hợp của nhiệt độ và áp
suất cao cũng như siêu âm cường độ cao đã được nghiên cứu để giảm việc thải bỏ các
sản phẩm hóa học. Các peptide có trọng lượng phân tử thấp có thể được áp dụng vào
các hệ thống thực phẩm, ví dụ, đồ uống có collagen thủy phân cho thấy một lợi thế lớn
của tiêu hóa dễ dàng, đồng hóa cao (khoảng 80%) và hấp thu tốt ở mức độ đường
ruột. Điều quan trọng là phát triển đồ uống với colagen thủy phân xem xét chúng sẽ có
chức năng đặc tính để tiêu thụ ở hầu hết mọi người do độc tính không và không gây dị
ứng.

TÀI LIỆU THAM KHẢO

16


1. Sorushanova, A.; Delgado, L.M.; Wu, Z.; Shologu, N.; Kshirsagar, A.;
Raghunath, R.; Mullen, A.M.; Bayon, Y.; Pandit, A.; Raghunath, M.J.A.M. The
collagen suprafamily: From biosynthesis to advanced biomaterial development.
Adv. Mater. 2019, 31, 1801651. [CrossRef] [PubMed]
2. Gelse, K.; Pöschl, E.; Aigner, T. Collagens—structure, function, and biosynthesis.
Adv. Drug Deliv. Rev. 2003, 55, 1531–1546. [CrossRef] [PubMed]
3. Schrieber, R.; Gareis, H. Gelatine Handbook. Theory and Industrial Practice;
WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA: Weinheim, Germany, 2007; pp. 45–
117.
4. Asghar, A.; Henrickson, R.L. Chemical, Biochemical, Functional, and Nutritional
Characteristics of Collagen in Food Systems. In Advances in Food Research;

Chichester, C.O., Mrak, E.M., Stewart, G.F., Eds.; Academic Press: Cambridge,
MA, USA, 1982; Volume 28, pp. 231–372.
5. Bateman, J.F.; Lamande, S.R.; Ramshaw, J.A. Collagen superfamily. Extracell.
Matrix 1996, 2, 22–67.
6. Gómez-Guillén, M.C.; Giménez, B.; López-Caballero, M.E.; Montero, M.P.
Functional and bioactive properties of collagen and gelatin from alternative
sources: A review. Food Hydrocoll. 2011, 25, 1813–1827. [CrossRef]
7. Lin, K.; Zhang, D.; Macedo, M.H.; Cui, W.; Sarmento, B.; Shen, G. Advanced
collagen-based biomaterials for regenerative biomedicine. Adv. Funct. Mater.
2018, 29, 1804943. [CrossRef]
8. Liu, D.; Nikoo, M.; Boran, G.; Zhou, P.; Regenstein, J.M. Collagen and gelatin.
Annu. Rev. Food Sci. Technol. 2015, 6, 527–557. [CrossRef]
9. Nimni, M.E. Biochemistry. In Collagen; CRC Press: Boca Raton, FL, USA, 2018;
Volume 1, pp. 23–35.

17


10. Ketnawa, S.; Benjakul, S.; Martínez-Alvarez, O.; Rawdkuen, S. Fish skin gelatin
hydrolysates produced by visceral peptidase and bovine trypsin: Bioactivity and
stability. Food Chem. 2017, 215, 383–390. [CrossRef]
11. Cheung, I.W.Y.; Li-Chan, E.C.Y. Enzymatic production of protein hydrolysates
from steelhead (Oncorhynchus mykiss) skin gelatin as inhibitors of dipeptidylpeptidase IV and angiotensin-I converting enzyme. J. Funct. Foods 2017, 28,
254–264. [CrossRef]
12. Barzideh, Z.; Lati , A.A.; Gan, C.-Y.; Abedin, M.Z.; Alias, A.K. ACE inhibitory
and antioxidant activities of collagen hydrolysates from the ribbon jellyfish
(Chrysaora sp.). Food Technol. Biotechnol. 2014, 52, 495–504. [CrossRef]
13. Masuda, R.; Dazai, Y.; Mima, T.; Koide, T. Structure-activity relationships and
action mechanisms of collagen-like antimicrobial peptides. Pept. Sci. 2017, 108,
e22931. [CrossRef]

14. Hong, H.; Chaplot, S.; Chalamaiah, M.; Roy, B.C.; Bruce, H.L.; Wu, J. Removing
cross-linked telopeptides enhances the production of low-molecular-weight
collagen peptides from spent hens. J. Agric. Food Chem. 2017, 65, 7491–7499.
[CrossRef]
15. León-López, A.; Fuentes-Jiménez, L.; Hernández-Fuentes, A.D.; CamposMontiel, R.G.; Aguirre-Álvarez, G. Hydrolysed collagen from sheepskins as a
source of functional peptides with antioxidant activity. Int. J. Mol. Sci. 2019, 20,
3931. [CrossRef] [PubMed]
16. Hong, H.; Fan, H.; Chalamaiah, M.; Wu, J. Preparation of low-molecular-weight,
collagen hydrolysates (peptides): Current progress, challenges, and future
perspectives. Food Chem. 2019, 301, 125222. [CrossRef]
17. Elavarasan, K.; Shamasundar, B.; Badii, F.; Howell, N. Angiotensin I-converting
enzyme (ACE) inhibitory activity and structural properties of oven-and freeze-

18


dried protein hydrolysate from fresh water fish (Cirrhinus mrigala). Food Chem.
2016, 206, 210–216. [CrossRef]

18. Powell, T.; Bowra, S.; Cooper, H.J. Subcritical water hydrolysis of peptides:
Amino acid side-chain modifications. J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2017, 28,
1775–1786. [CrossRef] [PubMed]
19. Jo, Y.-J.; Kim, J.-H.; Jung, K.-H.; Min, S.-G.; Chun, J.-Y. E ect of sub-and supercritical water treatment on physicochemical properties of porcine skin. Korean J.
Food Sci. Anim. Resour. 2015, 35, 35. [CrossRef] [PubMed]
20. Zhang, Y.; Zhang, Y.; Liu, X.; Huang, L.; Chen, Z.; Cheng, J. Influence of
hydrolysis behaviour and microfluidisation on the functionality and structural
properties of collagen hydrolysates. Food Chem. 2017, 227, 211–218. [CrossRef]

21. Li, Z.; Wang, B.; Chi, C.; Gong, Y.; Luo, H.; Ding, G. Influence of average
molecular weight on antioxidant and functional properties of cartilage collagen

hydrolysates from Sphyrna lewini, Dasyatis akjei and Raja porosa. Food Res. Int.
2013, 51, 283–293. [CrossRef]
22. Sun Pan, B.; En Chen, H.O.A.; Sung, W.C. Molecular and thermal characteristics
of acid-soluble collagen from orbicular batfish: E ects of deep-sea water
culturing. Int. J. Food Prop. 2018, 21, 1080–1090. [CrossRef]
23. Chen, J.; Li, L.; Yi, R.; Xu, N.; Gao, R.; Hong, B. Extraction and characterization
of acid-soluble collagen from scales and skin of tilapia (Oreochromis niloticus).
Lwt-Food Sci. Technol. 2016, 66, 453–459. [CrossRef]
24. Kezwon,´ A.; Chrominska,´ I.; Fraczyk,˛ T.; Wojciechowski, K. E ect of
enzymatic hydrolysis on surface activity and surface rheology of type I collagen.
Colloids Surf. B: Biointerfaces 2016, 137, 60–69.

19


25. Wang, J.; Luo, D.; Liang, M.; Zhang, T.; Yin, X.; Zhang, Y.; Yang, X.; Liu, W.
Spectrum-e ect relationships between high-performance liquid chromatography
(HPLC) fingerprints and the antioxidant and anti-inflammatory activities of
collagen peptides. Molecules 2018, 23, 3257. [CrossRef]
26. Wang, L.; Jiang, Y.; Wang, X.; Zhou, J.; Cui, H.; Xu, W.; He, Y.; Ma, H.; Gao, R.
E ect of oral administration of collagen hydrolysates from Nile tilapia on the
chronologically aged skin. J. Funct. Foods 2018, 44, 112–117. [CrossRef]
27. Fauzi, M.B.; Lokanathan, Y.; Aminuddin, B.S.; Ruszymah, B.H.I.; Chowdhury,
S.R. Ovine tendon collagen: Extraction, characterisation and fabrication of thin
films for tissue engineering applications. Mater. Sci. Eng. C 2016, 68, 163–171.
[CrossRef]
28. Ramadass, S.K.; Perumal, S.; Gopinath, A.; Nisal, A.; Subramanian, S.; Madhan,
B. Sol–gel assisted fabrication of collagen hydrolysate composite sca old: A
novel therapeutic alternative to the traditional collagen sca old. Acs Appl. Mater.
Interfaces 2014, 6, 15015–15025. [CrossRef]

29. Sibilla, S.; Godfrey, M.; Brewer, S.; Budh-Raja, A.; Genovese, L. An overview of
the beneficial e ects of hydrolysed collagen as a nutraceutical on skin properties:
Scientific background and clinical studies. Open Nutraceuticals J. 2015, 8, 29–
42. [CrossRef]
30. Denis, A.; Brambati, N.; Dessauvages, B.; Guedj, S.; Ridoux, C.; Me re, N.;
Autier, C. Molecular weight determination of hydrolyzed collagens. Food
Hydrocoll. 2008, 22, 989–994. [CrossRef]
31. Najafian, L.; Babji, A.S. A review of fish-derived antioxidant and antimicrobial
peptides: Their production, assessment, and applications. Peptides 2012, 33, 178–
185. [CrossRef]

20


32. Santana, R.C.; Perrechil, F.A.; Sato, A.C.K.; Cunha, R.L. Emulsifying properties
of collagen fibers: E ect of pH, protein concentration and homogenization
pressure. Food Hydrocoll. 2011, 25, 604–612. [CrossRef]
33. Guo, L.; Harnedy, P.A.; Zhang, L.; Li, B.; Zhang, Z.; Hou, H.; Zhao, X.;
FitzGerald, R.J. In vitro assessment of the multifunctional bioactive potential of
Alaska pollock skin collagen following simulated gastrointestinal digestion. J.
Sci. Food Agric. 2015, 95, 1514–1520. [CrossRef]
34. Pal, G.K.; Suresh, P.V. Sustainable valorisation of seafood by-products: Recovery
of collagen and development of collagen-based novel functional food ingredients.
Innov. Food Sci. Emerg. Technol. 2016, 37, 201–215. [CrossRef]
35. Wang, J.; Pei, X.; Liu, H.; Zhou, D. Extraction and characterization of acidsoluble and pepsin-soluble collagen from skin of loach (Misgurnus
anguillicaudatus). Int. J. Biol. Macromol. 2018, 106, 544–550. [CrossRef]
36. Li, Z.; Wang, B.; Chi, C.; Gong, Y.; Luo, H.; Ding, G. Influence of average
molecular weight on antioxidant and functional properties of cartilage collagen
hydrolysates from Sphyrna lewini, Dasyatis akjei and Raja porosa. Food Res. Int.
2013, 51, 283–293. [CrossRef]

37. Chi, C.; Hu, F.; Li, Z.; Wang, B.; Luo, H. Influence of di erent hydrolysis
processes by trypsin on the physicochemical, antioxidant, and functional
properties of collagen hydrolysates from Sphyrna lewini, Dasyatis akjei, and Raja
porosa. J. Aquat. Food Prod. Technol. 2016, 25, 616–632. [CrossRef]
38. Sun Pan, B.; En Chen, H.O.A.; Sung, W.C. Molecular and thermal characteristics
of acid-soluble collagen from orbicular batfish: E ects of deep-sea water
culturing. Int. J. Food Prop. 2018, 21, 1080–1090. [CrossRef]
39. Ramadass, S.K.; Perumal, S.; Gopinath, A.; Nisal, A.; Subramanian, S.; Madhan,
B. Sol–gel assisted fabrication of collagen hydrolysate composite sca old: A

21


novel therapeutic alternative to the traditional collagen sca old. Acs Appl. Mater.
Interfaces 2014, 6, 15015–15025. [CrossRef]
40. Wang, W.; Chen, M.; Wu, J.; Wang, S. Hypothermia protection e ect of antifreeze
peptides from pigskin collagen on freeze-dried Streptococcus thermophiles and
its possible action mechanism. Lwt-Food Sci. Technol. 2015, 63, 878–885.
[CrossRef]
41. Sousa, S.C.; Fragoso, S.P.; Penna, C.R.A.; Arcanjo, N.M.O.; Silva, F.A.P.;
Ferreira, V.C.S.; Barreto, M.D.S.; Araújo, Í.B.S. Quality parameters of
frankfurter-type sausages with partial replacement of fat by hydrolyzed collagen.
Lwt-Food Sci. Technol. 2017, 76, 320–325. [CrossRef]
42. Ibrahim, F.N.; Ismail-Fitry, M.R.; Yuso , M.M.; Shukri, R. E ects of Fish
Collagen Hydrolysate (FCH) as fat replacer in the production of bu alo patties. J.
Adv. Res. Appl. Sci. Eng. Technol. 2018, 11, 108–117.
43. Bilek, S.E.; Bayram, S.K. Fruit juice drink production containing hydrolyzed
collagen. J. Funct. Foods 2015, 14, 562–569. [CrossRef]
44. Prestes, R.C.; Carneiro, E.B.B.; Demiate, I.M. Hydrolyzed collagen, modified
starch and guar gum addition in turkey ham. Ciência Rural 2012, 42, 1307–1313.

[CrossRef]
45. Gerhardt, Â.; Monteiro, B.W.; Gennari, A.; Lehn, D.N.; Souza, C.F.V.d.
Características físico-químicas e sensoriais de bebidas lácteas fermentadas
utilizando soro de ricota e colágeno hidrolisado. Physicochemical and sensory
characteristics of fermented dairy drink using ricotta cheese whey and hydrolyzed
collagen. Rev. Do Inst. De Laticínios Cândido Tostes 2013, 68, 41–50.
[CrossRef]

46. Da Mata Rigoto, J.; Ribeiro, T.H.S.; Stevanato, N.; Sampaio, A.R.; Ruiz, S.P.;
Bolanho, B.C. E ect of açaí pulp, cheese whey, and hydrolysate collagen on the

22


characteristics of dairy beverages containing probiotic bacteria. J. Food Process.
Eng. 2019, 42, e12953. [CrossRef]
47. Benjakul, S.; Chantakun, K.; Karnjanapratum, S. Impact of retort process on
characteristics and bioactivities of herbal soup based on hydrolyzed collagen
from seabass skin. J. Food Sci. Technol. 2018, 55, 3779–3791. [CrossRef]
48. Zhang, Q.-X.; Fu, R.-J.; Yao, K.; Jia, D.-Y.; He, Q.; Chi, Y.-L. Clarification e ect
of collagen hydrolysate clarifier on chrysanthemum beverage. LWT 2018, 91,
70–76. [CrossRef]
49. Fu, R.; Yao, K.; Zhang, Q.; Jia, D.; Zhao, J.; Chi, Y. Collagen hydrolysates of
skin shavings prepared by enzymatic hydrolysis as a natural flocculant and their
flocculating property. Appl. Biochem. Biotechnol. 2017, 182, 55–66. [CrossRef]
50. Bilek, S.E.; Bayram, S.K. Fruit juice drink production containing hydrolyzed
collagen. J. Funct. Foods 2015, 14, 562–569. [CrossRef]
51. Prestes, R.C.; Carneiro, E.B.B.; Demiate, I.M. Hydrolyzed collagen, modified
starch and guar gum addition in turkey ham. Ciência Rural 2012, 42, 1307–1313.
[CrossRef]

52. Schmidt, M.; Dornelles, R.; Mello, R.; Kubota, E.; Mazutti, M.; Kempka, A.;
Demiate, I. Collagen extraction process. Int. Food Res. J. 2016, 23, 913–922.
53. Almeida, A.J.; Fernandes, A.I. Exploring a new jellyfish collagen in the
production of microparticles for protein delivery AU - Calejo, M. Teresa. J.
Microencapsul. 2012, 29, 520–531.
54. Liu, D.; Wei, G.; Li, T.; Hu, J.; Lu, N.; Regenstein, J.M.; Zhou, P. E ects of
alkaline pretreatments and acid extraction conditions on the acid-soluble collagen
from grass carp (Ctenopharyngodon idella) skin. Food Chem. 2015, 172, 836–
843. [CrossRef]

23


55. Li, Z.-R.; Wang, B.; Chi, C.-f.; Zhang, Q.-H.; Gong, Y.-d.; Tang, J.-J.; Luo, H.-y.;
Ding, G.-f. Isolation and characterization of acid soluble collagens and pepsin
soluble collagens from the skin and bone of Spanish mackerel (Scomberomorous
niphonius). Food Hydrocoll. 2013, 31, 103–113. [CrossRef]

56. Yu, D.; Chi, C.-F.; Wang, B.; Ding, G.-F.; Li, Z.-R. Characterization of acid-and
pepsin-soluble collagens from spines and skulls of skipjack tuna (Katsuwonus
pelamis). Chin. J. Nat. Med. 2014, 12, 712–720. [CrossRef]
57. Kim, H.K.; Kim, Y.H.; Kim, Y.J.; Park, H.J.; Lee, N.H. E ects of ultrasonic
treatment on collagen extraction from skins of the sea bass Lateolabrax
japonicus. Fish. Sci. 2012, 78, 485–490. [CrossRef]

24