Myoglobin và hemoglobin
Bạn đang xem bản rút gọn của tài liệu. Xem và tải ngay bản đầy đủ của tài liệu tại đây (3.86 MB, 23 trang )
ĐẠI HỌC QUỐC GIA TP. HỒ CHÍ MINH
TRƯỜNG ĐẠI HỌC BÁCH KHOA
KHOA KỸ THUẬT HÓA HỌC
..... .....
TIỂU LUẬN HÓA SINH THỰC PHẨM
Đề tài:
HEMOGLOBIN VÀ MYOGLOBIN
GVHD : TS. TRẦN BÍCH LAM
NHÓM THỰC HIỆN:
HUỲNH HOÀNG DUY 60800300
LÊ TRẦN TRUNG 60802379
PHAN BẢO DUNG 60800288
TRẦN CAO DÂN 60800272
ĐINH THỊ TÚ UYÊN 60802571
TÔ THANH LOAN 60801123
1
Mục Lục
CHƯƠNG
Tài liệu tham khảo
Chương I : Hemoglobin
I.1 Cấu tạo :
Hemoglobin là huyết cầu tố ( Hb) một cromoprotein có màu đỏ trong hồng cầu động vật
bậc cao.
Hemoglobin cấu tạo gồm hai phần :
2
- phần protein thuần : globin
- phần nhóm ngoại hem
Hình 1.1 cấu trúc bậc bốn của hemoglobin
I.1.1 Hem :
3
Được tạo thành từ protoporphyrin IX gắn với một nguyên tử Fe hóa trị hai ( Fe
2+
)
bởi bốn liên kết với 4 nito của bốn vòng piron. Nhóm hem bị oxy hóa thành hemantin Fe
2+
thành Fe
3+
vòng protopocphirin : được cấu tạo từ bốn vòng piron nối với nhau qua cầu meten tạo
thành vòng tetrapiron. 4 nhóm metyl, 2 nhóm vinyl và 2 nhóm propionat có thể gắn vào 15
vị trí khác nhau của vòng protopocphirin
I.1.2 Globin :
ở người trưởng thành gồm 4 chuổi polypeptide trong đó có
hai chuỗi α mỗi chuỗi gồm 141 acid amin
hai chuỗi β mỗi chuổi gồm 146 acid amin
4
Hình 1.2
Protopocph
irin IX
(1,3,5,8-
tetrametyl-
2,4-
divinyl-6,7-
dipropionic
pocphirin)
Toàn bộ phân tử Hb chứa 574 acid amin. Cấu trúc bậc 2 của hemoglobin các chuỗi α
và β có hơn 70% acid amin tạo nên tạo nên 7 chuỗi xoắn α và 8 chuỗi xoắn β có chiều
dài từ 7 đến 20 acid amin .Trong cấu trúc bậc 3 Hb các chuỗi α và β cuộn khúc tại
những điểm acid amin không xoắn giống cấu trúc bậc 3 của myoglobin .Mỗi một chuỗi
polypeptide xoắn kết hợp với một Hem tạo thành phân tử Hemoglobin có cấu trúc bậc
bốn
5
Cấu trúc bậc 2 và bậc 3 của hemoglobin
Hình I . Mô hình 1chuỗi β của Hb
* Sự tổng hợp globin
6
Hình 7:
Tổng hợp Hemoglobin
• Những loại globin khác nhau kết hợp với hem để tạo thành các Hb khác nhau
• Những gen mã hóa các chuỗi globin:
b, g, d và e nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 11
a và z nằm trên nhánh ngắn nhiễm sắc thể 16
Globin bắt đầu được tổng hợp từ tuần thứ 3 của thai kỳ
• Phôi
Hemoglobin Gower I ( z2e2)
Hemoglobin Portland ( z2g2)
Hemoglobin Gower II (a2e2)
• Thai : HbF (a2g2), HbA (a2b2)
Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF.
7
Hb A Hb A2 Hb F
Cấu trúc A2b2 A2d2 A2g2
% 95-97% 2-3.5% 1-2%
Bảng thành phần hemoglobin của người lớn
8
Gan
tuỷ xương
Túi noãn
Lách
I.1.3. Sự kết hợp của Hem và Globin
mỗi chuỗi polypeptide của Globin kết hợp với một Hem qua hai liên kết phối
trí giữa Fe
2+
của hem với N của nhân Imidazol thuộc acid amin histidin E7 với
N của nhân Imidazol thuộc acid amin F8 trong chuỗi polypeptide
biểu diễn Hem trên một mặt phẳng thì hai liêu kết phối trí giữa Fe
2+
với globin
nằm về hai phía mặt phẳng
N
N
Fe
N
N
HIS (E7)
HIS (F8)
N
N
Fe
N
N
O=O
HIS (F8)
Phân tử Hb hoàn chỉnh là một protein hình cầu có đường kính khoảng 55A
0
phân tử
lượng 64454.Hb gồm 4 đơn vị giống nhau từng đôi một liên kết với nhau bằng liên kết
phi đồng hóa trị, mỗi bán đơn vị gồm một chuỗi polypeptide của globin liên kết với
một hem là vị trí nhả và gắn oxy.Tỷ lệ sắt trong hemoglobin là 0,34%
GLOBIN
M
V
M
V
M
P
P
M
Fe
N
N
NN
N
O
2
GLOBIN
M
V
M
V
M
P
P
M
Fe
N
N
N
NN
N
I.2 Tính chất của hemoglobin :
I.2.1 Kết hợp thuận nghịch với oxy tạo oxyhemoglobin
Hb + O
2
= HbO
2
Đỏ thẫm Đỏ tươi
Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxygen ở môi trường
chung quanh Hb.
Ở phổi: phân áp O2 cao → 95-98% Hb kết hợp oxy → theo máu đến mô.
Ở mô: phân áp O2 thấp (40mmHg) phản ứng xảy ra theo chiều nghịch, HbO2 phân ly,
nhả O2 cho mô
→chức năng của Hb trong hô hấp.
Đường cong phân ly oxy –hemoglobin:
• Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxy (pO2)
• Có dạng Sigma
• Việc gắn oxy vào hem thứ nhất làm dễ dàng gắn oxy vào hem thứ 2
9
