BỘ GIÁO DỤC VÀ ĐÀO TẠO
TRƯỜNG ĐẠI HỌC TÂY NGUYÊN

TIỂU LUẬN:

CHỨNG MINH
 PROTEIN LÀ NỀN TẢNG CỦA SỰ SỐNG

Người thực hiện: Phạm Hữu Trí

1


MỤC LỤC
PHỤ LỤC HÌNH ẢNH................................................................................................. 4
LỜI CAM ĐOAN........................................................................................................ 1
TÀI LIỆU THAM KHẢO.............................................................................................. 2
CHƯƠNG I................................................................................................................. 1
CHƯƠNG II................................................................................................................ 2
I. AXIT NUCLEIC................................................................................................................................... 2
II. CẤU TRÚC CỦA PROTEIN.............................................................................................................. 3

HÌNH 1: CẤU TẠO ALANIN....................................................................................... 3
HÌNH 2: HÌNH DẠNG VÀ ĐẶC TÍNH CỦA PROTEIN................................................ 4
2.1. Cấu trúc bậc một của protein..........................................................................................................5

HÌNH 3: SỰ HÌNH THÀNH LIÊN KẾT PEPTIT........................................................... 6
HÌNH 4: CẤU TRÚC BẬC MỘT CỦA PROTEIN........................................................ 7
2.2. Cấu trúc bậc hai của protein...........................................................................................................9

HÌNH 5: CẤU TRÚC XOẮN Α.................................................................................. 10

HÌNH 6: CẤU TRÚC XOẮN Β.................................................................................. 10
HÌNH 6: CẤU TRÚC XOẮN Α VÀ Β......................................................................... 12
2.3. Cấu trúc bậc ba của protein..........................................................................................................12

HÌNH 7: CẤU TRÚC BẬC 3 PROTEIN..................................................................... 13
a. Liên kết disulfid.............................................................................................................................13
b. Các liên kết yếu............................................................................................................................14
2.4. Đô men cấu trúc (structural domain)............................................................................................15
2.5. Cấu trúc bậc bốn của protein....................................................................................................... 16
III. CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN........................................................................................................ 20
3.1. Chức năng tạo hình......................................................................................................................20
3.2. Protein có chức năng xúc tác sinh học........................................................................................20

HÌNH 8: MÔ PHỎNG CHỨC NĂNG XÚC TÁC........................................................ 20
3.3. Protein có tác dụng điều hòa chuyển hóa....................................................................................21

2


HÌNH 9: PHẢN ỨNG ĐIỀU HÒA CHUYỂN HÓA..................................................... 21
3.4. Protein có chức năng vận chuyển các chất.................................................................................22

HÌNH 10: CẤU TRÚC HEMOGLOBIN...................................................................... 22
3.5. Protein có vai trò trong việc co duỗi, vận động............................................................................22

HÌNH 11: CẤU TRÚC SỢI ACTIN............................................................................ 23
3.6. Protein có chức năng bảo vệ........................................................................................................23

HÌNH 12: GLOBULIN MIỄN DỊCH G........................................................................ 23
3.7. Dẫn truyền thông tin......................................................................................................................24

3.8. Cung cấp năng lượng và dự trữ...................................................................................................24

HÌNH 11: CẤU TRÚC ALBUMIN.............................................................................. 24

3


PHỤ LỤC HÌNH ẢNH
PHỤ LỤC HÌNH ẢNH................................................................................................. 4
LỜI CAM ĐOAN........................................................................................................ 1
TÀI LIỆU THAM KHẢO.............................................................................................. 2
CHƯƠNG I................................................................................................................. 1
CHƯƠNG II................................................................................................................ 2
I. AXIT NUCLEIC................................................................................................................................... 2
II. CẤU TRÚC CỦA PROTEIN.............................................................................................................. 3

HÌNH 1: CẤU TẠO ALANIN....................................................................................... 3
HÌNH 2: HÌNH DẠNG VÀ ĐẶC TÍNH CỦA PROTEIN................................................ 4
2.1. Cấu trúc bậc một của protein..........................................................................................................5

HÌNH 3: SỰ HÌNH THÀNH LIÊN KẾT PEPTIT........................................................... 6
HÌNH 4: CẤU TRÚC BẬC MỘT CỦA PROTEIN........................................................ 7
2.2. Cấu trúc bậc hai của protein...........................................................................................................9

HÌNH 5: CẤU TRÚC XOẮN Α.................................................................................. 10
HÌNH 6: CẤU TRÚC XOẮN Β.................................................................................. 10
HÌNH 6: CẤU TRÚC XOẮN Α VÀ Β......................................................................... 12
2.3. Cấu trúc bậc ba của protein..........................................................................................................12

HÌNH 7: CẤU TRÚC BẬC 3 PROTEIN..................................................................... 13

a. Liên kết disulfid.............................................................................................................................13
b. Các liên kết yếu............................................................................................................................14
2.4. Đô men cấu trúc (structural domain)............................................................................................15
2.5. Cấu trúc bậc bốn của protein....................................................................................................... 16
III. CHỨC NĂNG CỦA PROTEIN........................................................................................................ 20
3.1. Chức năng tạo hình......................................................................................................................20
3.2. Protein có chức năng xúc tác sinh học........................................................................................20

HÌNH 8: MÔ PHỎNG CHỨC NĂNG XÚC TÁC........................................................ 20
3.3. Protein có tác dụng điều hòa chuyển hóa....................................................................................21

4


HÌNH 9: PHẢN ỨNG ĐIỀU HÒA CHUYỂN HÓA..................................................... 21
3.4. Protein có chức năng vận chuyển các chất.................................................................................22

HÌNH 10: CẤU TRÚC HEMOGLOBIN...................................................................... 22
3.5. Protein có vai trò trong việc co duỗi, vận động............................................................................22

HÌNH 11: CẤU TRÚC SỢI ACTIN............................................................................ 23
3.6. Protein có chức năng bảo vệ........................................................................................................23

HÌNH 12: GLOBULIN MIỄN DỊCH G........................................................................ 23
3.7. Dẫn truyền thông tin......................................................................................................................24
3.8. Cung cấp năng lượng và dự trữ...................................................................................................24

HÌNH 11: CẤU TRÚC ALBUMIN.............................................................................. 24

5



LỜI CAM ĐOAN
Đây là Tiểu luận của tôi, tôi cam đoan rằng nội dung trình bày trong  
Tiểu luận là những kiến thức mà tôi đã học từ Đại học, Cao học gần đây và  
tài liệu tham khảo. Chắc chắn nội dung của Tiểu luận chưa được phong phú,  
đầy đủ  và còn nhiều thiếu sót. Vì vậy tôi rất mong nhận được ý kiến đóng  
góp của quý Thầy, Cô, bạn bè đồng nghiệp và độc giả để bài tiểu luận được  
hoàn chỉnh hơn.
Tôi xin chân thành cảm ơn!
Học viên thực hiện

    Phạm Hữu Trí

1


TÀI LIỆU THAM KHẢO
• HỒ huỳnh Thùy Dương, 1998 Sinh học phân tử, NXBGD, Hà Nội.
• PGS.TS Trần Quang Hân, Bài giảng Sinh học Phân tử, hệ Cao học.
• Nguyễn Hoàng Lộc, Trần thị Lệ, Hà Thị Minh Thi. Giáo trinh sinh học 
phân tử.
• Lê Đức Trình, Sinh học phân tử  của tế  bào. NXB Khoa học và Kỹ 
thuật, 2001, 264tr.

2


CHƯƠNG I
ĐẠI CƯƠNG VỀ PROTEIN

ĐỊNH NGHĨA
Protein  là hợp chất đại phân tử, được tạo thành từ  rất nhiều các đơn 
phân là axit amin. Axit amin được cấu tạo bởi 3 thành phần:   Một là nhóm 
amin        (­NH2), hai là nhóm cacboxyl (­COOH) và cuối cùng là nguyên tử 
cacbon trung tâm đính với một nguyên tử  hydro và nhóm biến đổi R quyết 
định tính chất của axit amin.
Protein là lớp chất bắt buộc phải có ở bất kỳ động vật nào và có tỷ  lệ 
khá  ổn định. Ví dụ   ở  gia súc non và người hàm lượng protein khoảng 40 –  
45% vật chất khô. Protein là lớp chất quan trọng nhất của sự  sống, là vật 
mang sự sống.
Protein có trong tất cả các loại tế bào với hàm lượng khác nhau.
Bảng 1.1. Hàm lượng protein trong một số mô động thực vật:
STT

Mô

Protein (% so với khối lượng vật chất 
khô)

1

Gan

57

2

Xương

28


3

Cơ vân

80

4

Hạt lúa

6 – 12

5

Hạt ngôn

9 – 13

6

Đậu nành

29 – 50

Protein điển hình chứa 200 – 300 axit amin, nhưng một số protein có số 
axit amin ít hơn (protein lớn nhất được biết đến nay là titin ở trong cơ vân và 
cơ tim, chứa tới 26.926 axit amin trong một chuỗi đơn).

1



Đặc điểm lớn nhất của axit amin là phân tử  có chứa Nito (N), khối  
lượng phân tử lớn nhất.
CHƯƠNG II
PROTEIN LÀ NỀN TẢNG CỦA SỰ SỐNG
Protein là nền tảng của sự sống vì bản thân nó cũng có Axit Nucleic.
I. AXIT NUCLEIC
Axit Nucleic là hợp chất tự  nhiên cao phân tử  mang mã di truyền và 
thực hiện mã di truyền  ở  các sinh vật. Hàm lượng Axit Nucleic trong tế bào  
khá cao, dao động trong khoảng 5 – 15% vật chất khô. Trong tế  bào có hai 
loại Axit Nucleic: Axit ribonucleic (RNA) và Axit desoxyribonucleic (DNA).
Các đơn phân của Axit nucleic là các nucleotit. Mỗi nucleotit bao gồm  
hai thành phần:
Nucleotit = Nucleosit + Axit photphoric.
Tùy theo trọng lượng phân tử  của Axit Nucleic mà chuỗi nucleotit có 
thể  dài  ngắn khác nhau. Trong chuỗi nucleotit, các nucleotit sắp xếp theo  
những trình tự  nhất định tạo nên đặc trưng sinh học của Axit Nucleic, tức là  
tạo nên các gen di truyền. Thứ tự các nucleotit thường được xét theo từng bộ 
ba base. Một codon là một đơn vị mã di truyền, có chức năng mã hóa cho một 
axit amin. Axit Nucleic là bản thiết kế protein và bảng thiết kế này được viết 
bằng các mã di truyền. Thứ  tự  các mã quy định thứ  tự  các axit amin trong  
protein, quyết định đặc trưng sinh học của protein. Mỗi Axit Nucleic trong quá  
trình   hình   thành   và   hoạt   động   luôn   luôn   duy   trì   vững   vàng   trình   tự   các 
nucleotit. Một rối loạn trong quá trình này dẫn tới rối loạn tính di truyền, tức  
là gây nên hiện tượng biến dị.

2



II. CẤU TRÚC CỦA PROTEIN
Thành phần nguyên tố của protein (% theo trọng lượng):
C: 50 – 54; O: 20 – 23; H: 6 – 7; N: 15 – 18 (trung bình khoảng 16%); 
S: 0 – 2,4. Trong một số protein còn chứa P, Fe, I, Co, Zn và một số nguyên tố 
khác. Hàm lượng các nguyên tố này rất thấp nhưng có ý nghĩa rất lớn đối với  
sự sống. Để tạo nên trạng thái sống các nguyên tố này trước hết liên kết với 
nhau  tạo   nên   các   axit   amin   (Isoleucine,   Leucine,   Lysine,   Methionine, 
Phenylalanine,   Threonine,   Tryptophan,   Valine,   Arginine,   Histidine,   Cysteine, 
Glutamine, Glycine, Proline, Serine, Tyrosine, Alanine, Glutamate, Asparagine, 
Aspartate).
Axit amin là đơn vị cấu tạo cơ bản của protein. Axit amin là những dẫn 
xuất của axit hữu cơ  mà trong phân tử  một nguyên tử  hydro (đôi khi 2) của 
gốc ankil đuợc thay thế bởi gốc amin. Công thức chung như sau:
R – CH – COOH
  NH2
m

Có thế định nghĩa khác là: Axit amin gồm một nguyên tử Cacbon α liên 
kết với:
• Một nguyên tử Hydro
• Một nhóm Amin
• Một nhóm Carboxyl
• Một trong 20 gốc R, 20 
gốc R khác nhau tạo nên 20 axit 
Hình 1: Cấu tạo Alanin

amin và quyết định tính chất đặt 
trưng của chúng. 

3



Axit amin hình trên là Alanin.
Axit amin là monomer cấu tạo nên protein. Trong tự  nhiên có khoảng 
250 axit amin nhưng protein của cơ thể sống chỉ chứa 20 axit amin gọi là axit 
amin sinh protein (proteinogenic amino acid). 
Hình dạng và đặc tính của protein đuợc quy định bởi trình tự  và số 
luợng các axit amin của protein.

­H+
R – CH – COOH
    NH3+

   +  OH­
R – CH – COO

+  H+

Axit

         NH3+

R – CH – COO
     ­ OH­

        NH2

Trung tính

Kiềm


Hình 2: Hình dạng và đặc tính của protein
Trong môi trường trung tính, phân tử axit amin mang cả điện tích âm và 
điện tích dương.
Trong môi trường kiềm tính, axit amin mang điện tích âm.
 Trong môi trường axit, axit amin mang điện tích dương.
Người ta ứng dụng tính lưỡng tính của axit amin để phân tích hỗn hợp 
axit amin bằng dòng điện một chiều (phương pháp điện di).
Ở giá trị pH của môi trường mà axit amin có tổng số điện tích âm bằng 
điện tích dương (axit amin trung hòa điện), pH đó gọi là điểm đẳng điện của 
axit amin (kí hiệu là pI).
Các axit amin trung tính có pI khoảng 5 – 6,5 (hơi axit).
Các axit amin axit tính có pI khoảng 3 (axit rõ rệt).
Các axit amin kiềm tính có pI khoảng > 7 (kiềm).

4


2.1. Cấu trúc bậc một của protein
Cấu trúc bậc 1 của protein là sự  liên kết giữa các axit amin với nhau 
thành chuỗi thông qua liên kết peptit (­CO – NH­).  Mạch liên kết này hình 
thành giữa nhóm COOH của axit amin trước với nhóm NH2 của axit amin bên 
cạnh.

5


Hình 3: Sự hình thành liên kết peptit
Liên kết peptit là liên kết đồng hóa trị rất bền vững (năng lượng phá vỡ 
liên kết khoảng 6 – 7kcal/mol). Trong thực tế  mạch liên kết peptit rất khó 

thủy phân (phải dùng HCl 6N với nhiệt độ ≥ 100°C).
Trong chuỗi peptit, các axit amin cứ liên kết với nhau như vậy liên tục.  
Theo quy định axit amin đầu chuỗi (bên trái) có nhóm amin tự  do gọi là axit 
amin N tận; axit amin cuối chuỗi (bên phải) có nhóm cacboxyl tự  do gọi là 
axit amin C tận. Khoảng cách giữa nhóm ­COOH và ­NH2 của các axit amin 
trong chuỗi polypeptit được L. 
Pauling và cộng sự dùng phương pháp nhiễu xạ Rơngen để nghiên cứu.

6


Hình 4: Cấu trúc bậc một của protein
Khi khảo sát chuỗi peptit có hai vấn đề  quan trọng: Số  lượng các axit 
amin và trình tự sắp xếp các axit amin trong chuỗi.
­ Số  lượng các axit amin: Số  lượng các axit amin nhiều hay ít tùy loại 
protein và quy định độ dài ngắn, phân tử lượng của chuỗi.
Protein lớn nhất được biết cho đến nay là titin ở trong cơ vân và cơ tim,  
chứa tới 26.926 axit amin trong một chuỗi đơn. Các protein phổ biến đặc biệt 
là các enzym có khoảng từ 150 ­ 300 axit amin.

7


­ Trình tự sắp xếp các axit amin: Trình tự của các axit amin trong chuỗi  
quyết định cấu trúc không gian của chuỗi và do đó quyết định tính chất, chức  
năng sinh học của protein. Trình tự  này được quy định bởi tính di truyền,  
được ghi lại bằng các đơn vị  tạo thành axit nucleic. Với 20 axit amin có thể 
tạo hơn    2 x 1019 tổ hợp, tức là tạo ra rất nhiều protein khác nhau (ngày nay 
người ta tìm thấy khoảng 1010 – 1012 protein ở các cơ thể sống khác nhau). 
Mỗi tổ hợp có sự sắp xếp các axit amin với thứ tự khác nhau, chỉ cần 1 

axit amin nào đó trong tổ hợp khác đi thì tính chất vật lý, hóa học và sinh học 
của protein cũng thay đổi. Ví dụ: Trong bệnh hồng cầu hình lưỡi liềm, do đột 
biến ADN mà ở vị trí số 6 trên chuỗi β polypeptit của globulin trong hồng cầu  
là axit glutamic bị thay bằng valin.
Oxytoxin và vasopressin là hai hocmon thùy sau tuyến yên, chúng đều có 
9 axit amin, nhưng sắp xếp chỉ khác nhau ở vị trí số 3 và số 8:
Oxytoxin có chức năng làm tăng co bóp cơ trơn tử cung:
Xys –

Tyr –

Ile –

Glu –

1

2

3

4

Asn – Xys –
5

6

Pro –


Leu –

Gly –

7

8

9

NH2

Vasopressin  có  chức  năng   làm  tăng  huyết  áp  động  mạch,   chống  lợi  
niệu:
Xys –

Tyr –

Ple –
3

Glu –

Asn – Xys –

Pro –

Arg –
8


Gly –

NH2

Việc phát hiện ra cấu trúc bậc 1 là một thành tựu khoa học rất lớn 
trong hóa học protein. Nó là cấu trúc quan trọng nhất,  quyết định mức độ 
phức tạp, tính muôn hình muôn vẻ và hoạt tính sinh học của protein. Nguyên  
nhân của sự  đặc trưng, đặc thù của sinh vật, tức là sự  khác nhau về  loài,  
giống, các thể và các bộ phận trong cơ thế chính là sự khác nhau về cấu trúc 
và chức năng của protein.

8


Cấu trúc bậc 1 là yếu tố di truyền hết sức ổn định và đây cũng là minh  
chứng chứng minh “Protein là nền tảng của sự sống”.
Ví dụ: Insulin là 1 polypeptit hocmon bao gồm 51 axit amin . Ở các động 
vật khác nhau, chúng chỉ khác nhau ở axit amin thứ 8, 9, 10.
  8
Bò:

9      10

Ala – Ser – Val

Lợn: Tre – Ser – Ile
Cừu: Ala – Gly – Val
Quá trình di truyền  ở  sinh vật chính là hiện tuợng truyền đạt lại cho  
đời sau cấu trúc bậc 1 của protein đặc thù cho loài giống. Thiết kế  protein  
được mã hóa qua thiết kế mã di truyền trong axit nucleic.

2.2. Cấu trúc bậc hai của protein
Cấu trúc bậc 2 của protein là cấu trúc có chu kỳ  của chuỗi polypeptit. 
Chuỗi polypeptit được sắp xếp gọn lại trong không gian,  nhất là trong môi 
trường sinh vật, trong mô bào theo những hình thù nhất định, bền vững hơn 
phù hợp với chức năng của chúng.
Nhiều protein chứa các đoạn có cấu trúc xoắn α.  Ví dụ: Myoglobin, 
hemoglobin, ... Chuỗi peptit cuộn lại theo hình lò xo, tạo thành các vòng xoắn. 
Chu kỳ xoắn là 3,7 axit amin. Chiều dài mỗi vòng xoắn là 5,4A 0. Chiều xoắn 
có thể là xoắn phải hoặc xoắn trái. 
Các xoắn  α  thấy  ở  các protein là xoắn phải (Hình  5). Tỷ  lệ  giữa các 
đoạn xoắn và không xoắn trong protein chiếm khoảng 45% – 50% chiều dài  
của chuỗi peptit. 

9


Cũng có khi hai hoặc nhiều cuộn xoắn  α  bện lại với nhau như cuộn  
dây cáp được thấy  ở  các protein như  keratin của tóc, myosin tropomyosin  ở 
cơ, epidermin của da và fibrin của cục máu đông...
Xoắn  α  được  ổn định nhờ  những liên 
kết hydro. Liên kết này được hình thành giữa 
hai nguyên tử  mang điện tích âm có khoảng 
cách 2 – 3A0, nguyên tử  hydro nằm giữa hai 
nguyên tử  đó. Liên kết hydro để  tạo xoắn α 
trong cấu  trúc  bậc 2  của  protein  được   tạo 
thành giữa nhóm = C = O và = N – H. Lúc này 
các gốc amin = C = O và = N – H nằm trong 
một mặt phẳng.
Liên kết hydro yếu, năng lượng phá vỡ 
liên kết khoảng 0,7 – l,5Kcal/mol. Song có số 

lượng lớn nên xoắn a bền và ổn định.
Liên kết hydro giữ vị trí đặc biệt quan 
trọng trong tính cơ  động, linh hoạt của các 
Hình 5: Cấu trúc xoắn α

phân tử  sinh học, của protein cũng như  mô 

bào.
Cấu   trúc   gấp   nếp   β,   khác 
với   xoắn   α   là   ở   chỗ   nó   là   dạng 
tấm.   Chuỗi   polypeptit   trong   gấp 
nếp   β   hầu   như   duỗi   thẳng   chứ 
không phải cuộn lại hình lò xo như 
xoắn α.

Hình 6: Cấu trúc xoắn β

10


Điều khác nữa là cấu trúc gấp nếp  β  được  ổn định bởi các liên kết  
hydro giữa các nhóm = C = O và = N – H trong các chuỗi polypeptit khác nhau, 
cấu trúc gấp nếp  β  thường   đặc trưng cho nhiều protein dạng sợi .  Ví dụ 
colagen.

11


Hình 6: Cấu trúc xoắn α  và β
Trong cơ thể, xét về cấu trúc bậc 2, protein có thể chia ra làm 3 loại:

­ Loại hoàn toàn cấu tạo từ xoắn α
­ Loại hoàn toàn cấu tạo từ gấp nếp β
­ Loại chứa cả xoắn a và gấp nếp β
2.3. Cấu trúc bậc ba của protein
Là cấu hình không gian phức tạp của chuỗi polypeptit do sự gấp khúc, 
cuộn lại của cấu trúc bậc 2 tạo cho protein có hình thù nhất định, đặc trưng 
cho từng loại protein và hình thù đặc trưng này được quyết định từ  cấu trúc  
bậc 1. 
Sự sắp xếp gọn lại trong không gian của phân tử protein khi đã có cấu 
trúc bậc 2 này giúp cho phân tử protein ổn định trong môi trường sống.

12


Hình 7: Cấu trúc bậc 3 protein
Cấu trúc bậc 3 tồn tại và ổn định nhờ các liên kết và các lực sau:
a. Liên kết disulfid
Liên kết disulfid hình thành giữa 2 nhóm ­SH (sulphydryl) của 2 gốc  
Cystein phân bố rải rác trong chuỗi peptit nhưng gần nhau trong không gian.
2 HOOC­CH­CH2­SH
   NH2

HOOC­CH­CH2­S­S­H2C­CH­COOH
               NH2
           NH2

Đây là liên kết đồng hóa trị, bền nhưng chiếm số  lượng không nhiều: 
Phân tử  protein với khoảng 100 – 200 axit amin có khoảng 4 – 5 liên kết 
disulfid.
Ví dụ: Insulin là hormon của tuyến tụy tham gia điều hòa hàm lượng  

đường trong máu. Khi thiếu insulin, hàm lượng đường trong máu tăng cao, 
dẫn tới bệnh đái đường. Insulin được cấu tạo từ 2 chuỗi peptit: Chuỗi A gồm  
21 axit amin, chuỗi B gồm 30 axit amin. Hai chuỗi này gắn với nhau bằng 2  
liên kết disulfid.

13


b. Các liên kết yếu
­ Liên kết hydro: Liên kết này xuất hiện giữa 2 nhóm mang điện tích 
âm có nguyên tử hydro.
­ Liên kết ion: Liên kết này hình thành giữa 2 ion trái dấu của 2 gốc axit 
amin nằm xa nhau theo thứ  tự trong chuỗi peptit, nhưng gần nhau về không  
gian trong cấu trúc bậc ba.
Ví dụ: Gốc axit glutamic trong chuỗi polypeptit có nhóm ­ COOH tự do, 
trong môi trường nhất định của cơ thể nhóm này có thể phân ly thành –  COO­. 
Trong cấu trúc bậc 3,  gốc này nằm gần gốc NH2  tự  do, nhóm NH2  có khả 
năng nhận H+ tạo thành NH3+. Do đó hai ion trái dấu này hút nhau. Loại liên  
kết này nằm rải rác trong phân tử  do có một số  gốc axit amin có nhóm ­  
COOH và ­NH2.
­ Lực hấp dẫn Van der Vaals: Khi có 2 chất hoặc 2 nhóm hóa học nằm 
cạnh nhau với khoảng cách 1 – 2 lần đường kính thì giữa chúng sẽ có lực hấp 
dẫn lẫn nhau.
­ Lực liên kết của các nhóm kỵ  nước: Những nhóm không phân cực 
(thành phần chỉ  có  C, H).  Ví dụ: ­  CH2; ­  CH3  trong valin, leuxin, isoleuxin 
hoặc phenyl trong phenylanin... là những nhóm không  ưa nước (kỵ  nước) và  
không tích điện. Nước trong tế bào đẩy chúng lại với nhau tạo thành các búi 
kỵ  nước trong phân tử  protein. Loại lực này chiếm 60% – 70% lực  ổn định  
cấu trúc bậc 3 của nhiều phân tử protein dạng cầu.
Các liên kết yếu rất có ý nghĩa vì chúng có rất nhiều và phân bố  khắp 

nơi trong phân tử protein. Nhờ các liên kết này (đặc biệt lực liên kết giữa các 
nhóm kỵ nước) mà cấu trúc bậc 3 của protein  ổn định trong môi trường. Tuy  
nhiên năng lượng liên kết của các liên kết nói trên rất yếu, cho nên cấu trúc 
bậc 3 cũng rất dễ bị biến đổi bởi sự thay đổi các yếu tố môi trường. Các yếu  

14


tố như nhiệt độ, độ  pH khi tác động tới protein tức là ảnh hưởng lên các liên  
kết yếu này. Ví dụ: nhiệt độ  tăng quá cao (> 5000C) làm protein bị  biến tính 
(tức không trở  lại trạng thái cũ của protein.  Ví dụ:  Việc luộc trứng) hoặc 
giảm quá thấp làm protein ngừng hoạt động; pH của môi trường thay đổi sẽ 
làm thay đổi độ điện ly của      ­ NH2 hoặc ­ COOH ... những biến đổi này có 
ảnh hưởng tiêu cực hoặc tích cực đến chức năng của protein.
Do có cấu trúc bậc 3 các protein có hình thù đặc trưng và phù hợp với  
chức năng của chúng. Ở các protein chức năng như các enzym, các kháng thể, 
protein của các hệ  thống đông máu. Thông qua cấu trúc bậc 3 mà hình thành 
được các trung tâm hoạt động, là nơi thực hiện các chức năng của protein. Sự 
duy trì hình dạng giúp protein  ở  trạng thái nguyên vẹn, tức là trạng thái sinh 
học được duy trì. Mỗi biến đổi của hình dạng sẽ  kéo theo sự  biến đổi của  
hoạt tính.
Cấu trúc bậc ba đảm nhận chức năng tạo hình. Chẳng hạn, con sứa và 
mực nhiều nước nhưng vẫn có hình dạng nhất định của nó.
2.4. Đô men cấu trúc (structural domain)
Đô men cấu trúc là những bộ  phận, những khu vực trong một phân tử 
protein được cuộn gấp trong không gian giống như  một phân tử  protein nhỏ 
hoàn chỉnh và thường là nơi thực hiện chức năng liên kết, chức năng lắp ráp 
của   đại   phân   tử   protein   trong   hoạt   động   chức   năng   của   nó.   Trong   nhiều 
protein, đô men gắn liền với chức năng kết hợp đặc hiệu và  ở  nhiều enzym 
được cấu tạo từ các đô men, thì trung tâm hoạt động được bố trí tại biên giới 

của hai hay nhiều đô men.
Sự hình thành các đô men trong phân tử protein tạo khả năng tương tác  
linh hoạt giữa các đại phân tử, khả  năng cơ  động, dịch chuyển tương  ứng 
giữa những bộ phận trong quá trình thực hiện chức năng sinh học. Xét về mặt 

15


đô men cấu trúc, khi phân tích sự hoạt động của hầu hết các phân tử  protein  
đã biết, có thể chia chúng thành 3 nhóm:
a. Protein nhóm một có các đô men cố định và nối với nhau bằng những  
đoạn khá dài và dẻo của chuỗi peptit, cho phép chúng xê dịch với những 
khoảng khá rộng.
b. Protein nhóm hai có các đô men cố định nối với nhau bàng kiểu “bản 
lề” nên phạm vi xê dịch rất hạn chế và đòi hỏi tương tác phải rất chính xác, 
chặt chẽ.
c. Protein nhóm ba có tính vận động chức năng rất đa dạng, giúp cho sự 
tiếp cận, lắp ghép giữa chúng với các đối tượng hoạt động sinh học trở  nên  
phong phú, đa dạng.
Ví dụ: Protein kháng thể  (Ig) sử  dụng sự  mềm dẻo cấu trúc của mình 
để các đô men gắn kháng nguyên, tương tác tối ưu với kháng nguyên là những  
hợp chất đa dạng.
Ở những protein có nguồn gốc khác nhau, nhưng có chức năng tương tự 
thì các đô men có cấu trúc tương đối giống nhau.
Đô men là từng khu vực đó có cấu trúc hoàn chỉnh của 1 protein và thực 
hiện đầy đủ chức năng của 1 protein.
2.5. Cấu trúc bậc bốn của protein
Các protein chứa trong phân tử từ 2 chuỗi polypeptit trở lên thể hiện sự 
phức tạp hơn về mức độ cấu trúc phân tử được gọi là cấu trúc bậc 4. Protein  
có trạng thái   tổ   hợp  hình  thành  từ  nhiều  tiểu phần  protein  gọi  là protein 

olygomeric. Mỗi chuỗi polypeptit trong một protein như  vậy được gọi là là 
tiểu đơn vị  (subunit) hay là một protomer. Mỗi tiểu đơn vị  đều có cấu trúc 
bậc 1, 2, 3 riêng của nó.

16


Một số  protein có xu hướng kết hợp lại với nhau thành những phức 
hợp, thành những đại phân tử, không kéo theo sự  biến đổi về  hoạt tính sinh 
học. Vả  lại, rất nhiều trường hợp protein phải tổ  hợp lại mới có hoạt tính  
sinh học. Trong những trường hợp này, cấu trúc bậc 4 là điều kiện để  hình 
thành nên tính năng mới cho protein.
Ví dụ: Hemoglobin (huyết sắc tố – Hb) gồm 4 tiểu phần protein , 2 tiểu 
phần α và 2 tiểu phần β. Nếu 4 tiểu phần này tách rời nhau thì mỗi tiểu phần  
không vận chuyển  được  1 phân tử  oxy. Khi kết hợp  lại thành trạng thái 
tetramer tạo  thành một khối không gian đặc thù (gần như  hình tứ  diện) thì  
mới có khả  năng kết hợp và vận chuyển oxy. Một phân tử  Hb vận chuyển  
được 4 phân tử oxy.

O2

α

β

O2

O2

α


β

O2

Enzym Glycogen photphorylase (ở  cơ, gan) xúc tác cho quá trình phân  
giải glycogen thành glucose: Ở trạng thái không hoạt động, enzym này ở dạng 
“b”: dạng 2 dimer tách rời nhau.  Ở  trạng thái hoạt động (khi có tín hiệu cơ 
thể  cần đường) enzym này  ở  dạng “a”: dạng 2 dimer tổ  hợp lại thành dạng  
tetramer.

O­­O   

O­­O

O­­O   

O­­O

dạng “b”

dạng “a”

17


Khi nhu cầu giải phóng glucose giảm đi, tetramer lại tách thành 2 dimer 
và enzym trở lại trạng thái không hoạt động.
Tùy theo protein, số lượng monomer có thể thay đổi từ 2, 4, 6, 8 là phổ 
biến, cá biệt có protein có thể có trên 50 monomer. Sự hình thành cấu trúc bậc 

4 tạo điều kiện cho quá trình điều tiết sinh học thêm tinh vi, chính xác.

18