MỤC LỤC

I. MỐI LIÊN HỆ GIỮA AMINO AXIT – PEPTIT – PROTEIN 1
II. SO SÁNH TÍNH CHẤT CỦA PEPTIT VÀ PROTEIN 4
1. ĐIỂM GIỐNG NHAU: 4
1.1 Tích chất vật lí: 4
1.2 Tích chất hóa học: 4
2. ĐIỂM KHÁC NHAU: 5
2.1 Tính chất vật lí: 5
2.2 Tính chất hóa học: 8
III. VAI TRÒ AMINO AXIT, PEPTIT VÀ PROTEIN TRONG ĐỜI SỐNG
SINH VẬT 10
1. VAI TRÒ CỦA AMINO AXIT:…………………………………….10
2. VAI TRÒ CỦA PEPTIT: 12
3. VAI TRÒ CỦA PROTEIN: 13
3.1. Vai trò sinh học của protein: 13
3.2. Vai trò dinh dưỡng của protein: 14
I. MỐI LIÊN HỆ GIỮA AMINO AXIT – PEPTIT – PROTEIN
 Amino axit – đơn vị cấu tạo cơ sở của protein.
- Amino axit là cấu tạo cơ bản của protein, hay nói một cách khác, amino axit là
những “viên gạch” để xây nên các “tòa lâu đài muôn nghìn vẻ” của phân tử protein
- Mỗi phân tử protein được cấu tạo từ các amino axit, là một chuỗi các phân tử nhỏ
hơn xâu lại với nhau.
- Amino axit là thành phần chính tạo nên giá trị dinh dưỡng riêng biệt của các
phân tử protein, rất cần cho sự sống. Trên thực tế, có 8 loại amino axit liên kết chặt chẽ
với nhau, kích thích cơ thể phát triển mạnh mẽ.
- Các amino axit là thành phần chính của các phân tử protein (đạm) động vật và
thực vật, chúng tham gia tổng hợp protein cho cơ thể. Giá trị dinh dưỡng của protein
được quyết định bởi mối quan hệ về số lượng và chất lượng của các amino axit khác nhau
trong protein đó.
- Các amino axit có trong tế bào sinh vật hầu hết ở dạng α-amin. R được gọi là

mạch bên của amino axit. Mạch bên R có chứa các nhóm chức như -OH, -SH, -COOH,
-NH
2
, …, sự có mặt các nhóm này ảnh hưởng đến tính chất của các amino axit cũng như
của các protein được cấu tạo từ các loại amino axit. Các amino axit cấu tạo protein tự
nhiên chỉ khác nhau ở phần mạch bên R. khi R khác nhau. Chính điều này đã tạo nên tính
đa dạng của amino axit.
- Trong tự nhiên các amino axit được chia thành 2 nhóm: amino axit có nguồn gốc
protein (gồm 20 amino axit có trong thành phần cấu tạo protein) và amino tự do.
- Các amino acid thường gặp là những amino acid thường có mặt trong thành phần
của các loại protein. Chúng có khoảng 20 loại và được thu nhận khi thuỷ phân protein.
- Các amino axit được hình thành bằng nhiều con đường khác nhau. Như đã biết,
trong phân tử protein có khoảng 20 loại amino axit, tuy nhiên trong cơ thể người và động
vật không tổng hợp được tất cả các loại đó mà phải đưa từ ngoài vào qua thức ăn. Những
amino axit phải đưa từ ngoài vào được gọi là các amino axit không thể thay thế. Người ta
biết được có khoảng 8-10 loại amino axit không thể thay thế bao gồm: Met, Val, Leu, Ile,
Thr,Phe, Trp, Lys, Arg và His và ngày nay người ta còn xem Cys cũng là một amino axit
không thể thay thế.
Ngoài các amino axit thường gặp ở trên, trong phân tử protein đôi khi còn có một
số amino axit khác, đó là những loại ít gặp. Các amino axit này là dẫn xuất của những
amino axit thường gặp như: trong phân tử collagen có chứa 4-hyđroxyprolin là dẫn xuất
của prolin, 5-hyđroxylysin là dẫn xuất của lysin v.v Mặt khác, mặc dù không có trong
cấu trúc protein, nhưng có hàng trăm loại amino axit khác cũng có thể tồn tại ở dạng tự
do hoặc liên kết với hợp chất khác trong các mô và tế bào, chúng có thể là chất tiền thân
hay là các sản phẩm trung gian của quá trình chuyển hoá trong cơ thể.
2
- Các amino axit đều có nhóm NH
2
và COOH liên kết với C
α

, vì vậy chúng có
những tính chất hoá học chung. Có những phản ứng chung:
+ Là phản ứng có sự tham gia của cả hai nhóm α- COOH và α- NH
2
. Tất cả các
amino axit trong phân tử protein đều phản ứng với hợp chất ninhyđrin tạo thành
phức chất màu xanh tím, riêng amino axit như proline tạo thành màu vàng. Phản
ứng được thực hiện qua một số bước như sau:
+ Dưới tác dụng của ninhyđrin ở nhiệt độ cao, amino axit tạo thành NH
3
, CO
2
và
anđehit, mạch polypeptit ngắn đi môt cacbon; đồng thời ninhydrin chuyển thành
điceto oxy hinđriđen. Đixeto oxy hinđriđen, NH
3
mới tạo thành tiếp tục phản ứng
với một phân tử ninhyđrin khác để tạo thành phức chất màu xanh tím.
O
O
OH
OH
CHCOOHNH
2
R
HO
-
O
O
O

-
O
N
+
C
O
R
H
+ CO
2
+ 4H
2
O
2
Phản ứng của protein với ninhyđrin
 Peptit là hợp chất được hình thành từ hai amino axit trở lên liên kết với nhau bằng liên
kết peptit .liên kết peptit được hình thành do sự ngưng tụ giữa nhóm cacboxyl của
amino axit này và nhóm amin của amino axit khác, có loại đi một phân tử nước.
- Liên kết peptit là liên kết bền vững, nó chỉ bị gãy dưới tác dụng của peptit hoặc
trong dung dịch axit đặc, nhiệt độ cao trong thời gian dày.
Tùy thuộc vào số lượng amino axit tham gia cấu tạo peptit mà chúng ta gọi là đipeotit (2
amino axit), tripeptit (3 amino axit), tetrepeptit (4 amino axit) oligopeptit (5-10 amino
axit), polypeptit (>10 amino axit).mỗi peptit đều có dầu chứa nhóm amin tự do, được gọi
là đầu N, đầu còn lại chứa nhóm cacboxyl tự do gọi là đầu C. trong chuỗi peptit, amino
axit dược đánh số thứ tự từ đầu N.
- Peptit là những protein thường có cấu trúc đoạn ngắn khoảng từ hai đến vài chục
amino axit nối với nhau, có khối lượng phân tử thường dưới 6.000. Chúng có thể được
tổng hợp trong tự nhiên hoặc được hình thành do sự thoái hoá protein. Trong các peptit
các amino axit được liên kết với nhau thông qua liên kết peptit
- Trong tự nhiên tồn tại nhiều dạng peptit có chức phận quan trong liên quan đến

hoạt động sống của cơ thể như là các hoocmôn, các chất kháng sinh hay những chất tiền
thân của tế bào vi khuẩn v.v Bên cạnh đó cũng có những peptit chức phận chưa rõ ràng,
có những peptit là sản phẩm thuỷ phân đang còn dang dở của protein. Một số peptit quan
trọng,có nhiều ý nghĩa đối với cho hoạt động sống của sinh vật: Glutathion, các hoocmôn
sinh trưởng (HGH), insulin, oxytoxin, vasopessin, vasotoxin
 Protein có trong tất cả các cơ thể động vật và thực vật.
- Protein đóng vai trò rất quan trọng không thể thiếu trong mọi hoạt động của cơ
3
thể. Protein được tổng hợp từ nhiều nhóm nhỏ các amino axit, các axit này liên kết với
nhau tạo thành dạng chuỗi.
-Phân tử protein một hoặc những chuỗi polypeptit khổng lồ, được xây dựng từ
hàng chục đến hàng trăm gốc amino axit liên kết với nhau bằng liên kết peptit.
- Protein (Protit hay Đạm) là những đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa
phân mà các đơn phân là amino axit. Chúng kết hợp với nhau thành một mạch dài nhờ
các liên kết peptit (gọi là chuỗi polypeptit). Các chuỗi này có thể xoắn cuộn hoặc gấp
theo nhiều cách để tạo thành các bậc cấu trúc không gian khác nhau của protein.
- Protein – nhóm chất cao phân tử thực hiện chức năng sinh học quan trọng. Mỗi
phân tử protein được cấu tạo từ các amino axit, có tổng cộng 22 loại amino axit. Mỗi loại
protein có thành phần các amino axit nhất định kết hợp theo một trình tự cũng nhất định,
tạo nên tính đặc thù cho loại protein đó.
- Protein gồm hàng trăm, hàng ngàn, thậm chí hàng vạn amino acid nối với nhau
bằng liên kết peptit tạo nên một hay nhiều chuỗi polypeptit có cấu trúc rất phức tạp.
- Phân tử protein ở trạng thái nguyên thể có rất ít nhóm amin và nhóm cacboxyl tự
do.
- Chuỗi polypeptit của phân tử protein là sự sắp xếp một cách liên tục các amino
axit đặc trưng cho phân tử protein.
- Khi đun nóng protein trong dung dịch kiềm, hoặc nhờ xúc tác enzim, phan tử
protein sẽ bị cắt thành các chuỗi polipeptit, thủy phân tiếp tục tạo thành hỗn hợp các α-L-
amino axit.
Theo mức độ phức tạp của phân tử protein dẫn đến protein có bốn mức cấu trúc:

Cấu trúc bậc một: Các amino axit nối với nhau bởi liên kết peptit hình thành nên
chuỗi polypeptide. Đầu mạch polypeptit là nhóm amin của amino axit thứ nhất và cuối
mạch là nhóm carboxyl của amino axit cuối cùng. Cấu trúc bậc một của protein thực chất
là trình tự sắp xếp của các amino axit trên chuỗi polypeptit. Cấu trúc bậc một của protein
có vai trò tối quan trọng vì trình tự các amino axit trên chuỗi polypeptit sẽ thể hiện tương
tác giữa các phần trong chuỗi polypeptit, từ đó tạo nên hình dạng lập thể của protein và
do đó quyết định tính chất cũng như vai trò của protein. Sự sai lệch trong trình tự sắp xếp
của các amino axit có thể dẫn đến sự biến đổi cấu trúc và tính chất của protein.
Cấu trúc bậc hai: là sự sắp xếp đều đặn các chuỗi polypeptit trong không gian.
Chuỗi polypeptit thường không ở dạng thẳng mà xoắn lại tạo nên cấu trúc xoắn α và cấu
trúc nếp gấp β, được cố định bởi các liên kết hyđro giữa những amino axit ở gần nhau.
Các protein sợi như keratin, collagen (có trong lông, tóc, móng, sừng) gồm nhiều xoắn
α, trong khi các protein cầu có nhiều nếp gấp β hơn.
Cấu trúc bậc ba: Các xoắn α và phiến gấp nếp β có thể cuộn lại với nhau thành
từng búi có hình dạng lập thể đặc trưng cho từng loại protein. Cấu trúc không gian này có
vai trò quyết định đối với hoạt tính và chức năng của protein. Cấu trúc này lại đặc biệt
4
phụ thuộc vào tính chất của nhóm -R trong các mạch polypeptit. Chẳng hạn nhóm -R của
cystein có khả năng tạo cầu đisulfur (-S-S-), nhóm -R của prolin cản trở việc hình thành
xoắn, từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm gấp, hay những nhóm -R ưa nước thì nằm
phía ngoài phân tử, còn các nhóm kị nước thì chui vào bên trong phân tử Các liên kết
yếu hơn như liên kết hyđro hay điện hóa trị có ở giữa các nhóm -R có điện tích trái dấu.
Cấu trúc bậc bốn: Khi protein có nhiều chuỗi polypeptit phối hợp với nhau thì
tạo nên cấu trúc bậc bốn của protein. Các chuỗi polypeptit liên kết với nhau nhờ các liên
kết yếu như liên kết hyđro.
- Cũng như các amino axit và peptit, protein có các phản ứng hoá học tương tự, đó
là: phản ứng của các nhóm -COOH, -NH
2,
gốc R và phản ứng tạo màu đặc trưng của liên
kết peptit như phản ứng biure.

II. SO SÁNH TÍNH CHẤT CỦA PEPTIT VÀ PROTEIN
1. ĐIỂM GIỐNG NHAU:
Peptit và protein đều được tạo thành từ các α-amino axit nhờ liên kết peptit
1.1. Tính chất vật lí:
- Các peptit có phân tử khối lớn là những chất rắn vô định hình tạo thành dung
dịch keo trong nước.
- Các peptit cũng tồn tại ở dạng ion lưỡng cực.
- Những peptit có khối lượng phân tử lớn có tính chất giống protein.
- Protein hính cầu của anbumin, globulin của sửa và của máu có thể tan trong nước
tạo thành dung dịch keo.
1.2. Tính chất hóa học:
Tính chất lưỡng tính:
- Giống như peptit, protein cũng có tính chất lưỡng tính và điểm đẳng điện, vì
trong phân tử còn nhiều nhóm cacboxyl và nhóm amino tự do (không tham gia vào sự
hình thành liên kết peptit). Điểm đẳng điện protein nằm trong vùng 4,6- 6,3.
Phản ứng thủy phân:
- Phản ứng thủy phân hoàn toàn: Đun nóng các peptit và protein với dung dịch
kiềm hoặc dung dịch axit thu được sản phẩm cuối cùng là hỗn hợp các amino axit.
CH
2
CO
R
1
NH
CH CO
NH CH CO
R
2
R
3

+

nH
2
O
dd HCl 2N
110
0
C, 24 - 72h
CH
2
COOH
3
N
+
CH
2
COOH
3
N
+
CH COO
R
3
H
3
N
+
+
+

+
5
Phản ứng màu biure:
- Những peptit có từ hai nhóm peptit trở lên và protein đều phản ứng với dung
dịch CuSO
4
loãng trong môi trường kiềm đều tạo thành dung dịch phức có màu xanh tím
hoặc tím đỏ. Màu là do ion Cu
2+
tạo phức với các nhóm peptit.
NH
2
CH
R
1
CN
OH
CH
R
2
CN
OH
CH
R
3
CN
OH
CH
R
4

C
O
O
-
Dang enol
2NaOH
Cu(OH)
2
C
CHR
1
N CH
R
2
C
N
O
O
CH
2
NH
2
N
CH
R
4
OOC
CH R
3
CO

-
2Na
+
+ 4HOH
(tím xanh)
Phức Biurê
2. ĐIỂM KHÁC NHAU:
2.1. Về tính chất vật lí:
 PEPTIT
Dạng tồn tại: Các peptit thường ở thể rắn.
Tính tan: Tan tốt trong nước, không tan trong ancol tinh khiết.

 PROTEIN
Dạng tồn tại: Protein tồn tại ở hai dạng chính: Dạng hình sợi và dạng hình cầu.
Dạng protein hình sợi như keratin của tóc, móng, sừng… Dạng protein hình cầu như
anbumin của lòng trắng trứng, hemoglobin của máu.
Tính tan: Các loại protein khác nhau có khả năng hòa tan dễ dàng trong một số
loại dung môi nhất định, chẳng hạn các protein hình sợi như keratin (của móng, tóc,
sừng), fibroin của tơ tằm hoàn toàn không tan trong nước.
Tính ngậm nước:
6
- Trong môi trướng nước, protein kết hợp với nước trương lên thành dạng keo, hay
nói cách khác protein ở trạng thái hyđrat hóa, các phân tử nước bám vào các nhóm ưa
nước trong phân tử protein như -NH
2
, -COOH…, lớp áo nước bao quanh phân tử protein
là một tring các yếu tố làm bền vững cấu trúc,ngăn cách các phân tử protein không cho
chúng dính vào nhau để thành kêt tủa.
Độ nhớt của dung dịch:
- Khi protein hòa tan trong dung dịch, mỗi loại dung dịch của những protein khác

nhau có độ nhớt khác nhau.người ta có thể lợi dụng tính chất này để xác định khối lượng
phân tử protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng cao).
Bảng độ nhớt của một số protein
Protein Nồng độ %
(trong
nước)
Độ nhớt tương đối
(của nước =1)
Gelatin
Albumin
trứng
Gelatin
Albumin
trứng
3,0
3,0
8,0
8,0
4,54
1,20
14,2
1,57
Hằng số điện môi của dung dịch protein:
- Khi thêm các dung môi hữu cơ trung tính như etanol, axetin vào dung dịch
protein trong nước thì độ tan của protein giảm và protein sẽ kết tủa. Như vậy, hằng số
điện môi của dung môi làm ngăn cản lực tĩnh điện của các nhóm tích điện của protein
và nước. Mối liên hệ đó được dặc trưng bởi biểu thức sao đây:
L
1
- l

2
Dr
2
F=
Trong đó: D – hằng số điện môi của dung dịch
F – lực tĩnh điện giữa các ion tích điện
L
1
, l
2
– điện tích các ion, r – khoảng cách giảu các ion.
Sự kết tửa bằng muối của dung dịch protein:
- Muối trung tính có ảnh hưởng rõ tới độ hòa tan của protein hình cầu: với nồng độ
thấp chúng làm hòa tan nhiều protein. Tác dụng đó không phụ thuộc vào bản chất của
muối trung tính, mà phụ thuộc vào nồng độ muối và số điện tích của mỗi ion dung
dịch, tức là phụ thuộc vào lực ion (µ =1/2 ΣC
1
Z
1
, trong đó Σ là kí hiệu của tổng, C
1
là
nồng độ của mổi ion, Z
1
là điện tích của mổi ion). Các muối có ion hóa trị 2 (MgCl
2
,
7
MgSO
4

…). Khi tăng đáng kể nồng độ mưới trung tính thì độ tan của protein bắt đầu
giảm và ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị kết tủa hoàn toàn. Các protein khác
nhau bị kết tủa ơ những nồng độ muối khác nhau.
Biểu hiện quang học của protein:
- Cũng như nhiều chất hóa học khác, protein có khả năng hấp thụ bức xạ ánh sang
dưới dạng hγ. vì vậy có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch hay còn gọi
là mật đọ quang thường ký hiệu bằng chữ OD (Opical Density). Nhìn chung protein đều
có khả năng háp thụ ánh sang trong vòng khả kiến (từ 350nm- 800nm) và vùng tử ngoại
(từ 320nm xuống tới 180nm).
Trong vùng ánh sang khả kiến protein kết hợp với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất ở vùng
ánh sang đỏ 750nm.
- Đối với vùng tử ngoại dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở
hai vùng bước sống khác nhau: 180nm-220nm và 250nm-300nm.
Ở bước sống từ 180nm-220nm đó là vúng hấp thụ của liên kết peptittrong protein, cực
đại hấp thụ ở 190nm. Do liên kết peptit có nhiều trong phân tử protein nên độ hấp thụ
khá cao, cho phép định lượng tất cả các loại protein với nồng độ thấp. Tuy nhiên vùng
hấp thụ này của các liên kết peptit trong protein có thể bị dịch về phía các bước sống dài
hơn khi có một số tạp chất lẫn trong dung dịch protein. Mặt khác chính các tạp chất này
cũng hấp thụ ánh sáng tử ngoại ở vùng bước sóng 180nm-220nm. Vì thế trong thực tế
thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước song 220nm-240nm.
- Ở bước sóng 250nm-300nm là vùng hấp thụ các aminoaxit thơm (Phe, Tyr, Trp)
có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở 280nm.
Hàm lượng các aminoaxit thơm trong các protein khác nhau thay đổi khá nhiều , do đó
dung dịch của các protein khác nhau có nồng đọ giống nhau có thể khác nhau về độ hấp
thụ ở bước sóng 280nm. Ngoài ra có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có ảnh hưởng
dến độ hấp thụ protein.
Kết tủa thuận ngịch và không thuận ngịch của protein:
*Kết tủa thuận ngịch:
- Khi protein bị kết tủa đơn thuần bằng dung dịch muối trung tinh1 có nồng độ
khác nhau ancohol, axeton ở nhiệt độ thấp thì protein vẫn dữ nguyên được mọi tính chất

của nó kể cả tính chất sinh học và có thể hòa tan trở lại gọi là kết tủa thuận ngịch. Các
yếu tố kết tủa thuận ngịch được dùng để thu chế phẩm protein.
-Trong quá trình kết tủa thuận ngịch muối trung tính vừa làm trung hòa điện vừa
loại bỏ bỏ lớp vỏ hydrate hóa của protein, còn dung môi hữu cơ vốn háo nước sẽ phá hủy
lớp vỏ hydrate nhanh chóng.
Thí du: Cho dung dịch (NH
4
)
2
SO
4
vào dung dịch lồng trắng trứng sẽ xuất hiện kết tủa
bông củ globulin. Khi loại bỏ (NH
4
)
2
SO
4
, kết tủa globulin lại tan trở lại trong nước tạo
thành dung dịch keo.
* Kết tủa không thuận ngịch:
- Ngược lại kết tủa không thuận ngịch là protein sao khi bị kết tủa không thể phục
hồi lại trạng thái ban đầu. Sự kết tủa này thường sử dụng để loại bỏ protein ra khỏi dung
8
dịch, làm ngưng phản ứng của enzyme.Một trong những yếu tố gây kết tủa không thuận
ngịch đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein.
Thí dụ: Khi đun trứng hoặc sữa thí sau khi đun chúng không thể trở lại dạng ban đầu.
Kết tủa không thuận ngịch cũng xảy ra trong trường hợp có mặt củ các kim loại nặng như
Fe, Cu, Hg, Pb…Sự biến tính protein xảy ra trong trường hợp kết tủa bất thuận ngịch,
protein bị mất đi nhiều tính chất như khả năng phản ứng, tính tan va hoạt tính sinh học.

2.2. Về tính chất hóa học:
 PEPTIT
- Ngoài phản ứng thủy phân hoàn toàn, peptit còn có phản ứng thủy phân không
hoàn toàn.
- Nhờ các enzim đặc hiệu, các peptit được thủy phạn không hoàn toàn thành
những phân tử peptit nhỏ hơn. Enzim aminopeptitđaza xúc tác cho phản ứng thủy phân,
thu được amino axit “đầu N” và phân tử peptit nhỏ hơn:
CH CO
R
1
H
3
N NH
CH
CO
NH CH CO
R
2
R
3
+

+ H
2
O
Aminopeptitdaza
CH COO
R
1
H

3
N
+
+
CH CO
R
2
H
3
N NH
CH CO
R
3

+
Enzim cacboxipeptitđaza xúc tác cho phản ứng thủy phân peptit thu được amino axit
“đuôi C” và phân tử peptit nhỏ hơn:
NH
CH CO
NH CH CO
R
3
R
2

CH COO
-
R
1
NH

Cacboxipeptitdaza
NH
CH CO
NH CH COO
-
R
3
R
2
+
CH COO
-
R
1
H
3
N
+
Một số enzim chỉ phân cắt liên kết peptit xác định.
Thí dụ:
Tripsin chỉ xúc tác cho phân cắt lien kết peptit sau gốc lysine và gốc arginin.
Chimotripsin xúc tác cho sự phân cắt liên kết peptit sau các gốc phenylalanin, trytphan,
tyrosin, leuxin, axit aspactic và axit glutamic.
Peptit còn có phản ứng với 2,4-đinitroflorobenzen: Nhóm amino của gốc amino axit “đầu
N” phản ứng của 2,4-đinitroflorobenzen thu được dẫn xuất 2,4-đinitrophenyl:
9
FO
2
N
NO

2
+
NH
2
CH CO
NH CH CO
R
1
R
2

25
0
C
-HF
O
2
N
NO
2
NH
CH CO
NH CH CO
R
1
R
2

 PROTEIN
- Ngoài một số phản ứng giống với peptit, protein còn có một số phản ứng đặc

trưng như sau:
Phản ứng xangtoproteic: Protein phản ứng với HNO
3
đặc tạo ra kết tủa màu vàng.
Thực chất đây là phản ứng nitro hóa nhân thơm có trong protein như phenylalanin,
tyrosin, typtophan.
Thí dụ: phenylalanin
OH
CH
2
CH COOH
NH
2
+
HNO
3
OH
O
2
N
NO
2
CH
2
CH COOH
NH
2
+
H
2

O
màu vàng

Phản ứng ninhđrin: Protein tác dụng với dung dịch ninhđrin trong nước cho dung
dịch màu xanh. Phản ứng này đặc trưng cho α-amino axit có trong phân tử protein.
O
O
OH
OH
CHCOOHNH
2
R
HO
-
O
O
O
-
O
N
+
C
O
R
H
+ CO
2
+ 4H
2
O

2
Phản ứng với thuốc thử Folin – Xiocanto (hỗn hợp axit photphomolipđic và axit
photphovonfamic) các chất này làm tăng độ nhạy của phản ứng biure, mặt khác phản ứng
với gốc Tyr và Trp trong phân tử protein. Các gốc amino axit này tham gia trong quá
trình tạo phức màu xanh da trời.
Các phản ứng đặc trưng khác của protein
- Những phản ứng này có được là do sự có mặt của nhóm định chức hóa học xác
định trong phân tử protein. Có thể sử dụng chúng đễ phát hiện amino axit, protein trong
dung dịch.
10
Phản ứng xanthproteic: Các gốc amino axit Tyr, Trp, Phe trong protein tác dụng
với HNO
3
đặc tạo thành màu vàng và sau khi thêm kiềm sẽ chuyển thành da cam.
OH
CH
2
CH COOH
NH
2
+
HNO
3
OH
O
2
N
NO
2
CH

2
CH COOH
NH
2
+
H
2
O
OH
N
NO
2
CH
2
CH COOH
NH
2
HO
O
+NaOH
OH
N
NO
2
CH
2
CH COOH
NH
2
NaO

O
màu da cam
màu vàng
Phản ứng Pauli: Các gốc Tyr, His trong protein tác dụng với điazobenzosulfonic
axit tạo thành màu đỏ anh đào.
Phản ứng Millon: Gốc Tyr tác dụng với thủy ngân nitrat trong HNO
3
đặc tạo thành kết
tủa màu nâu đất.
Phản ứng Saccaguichi: Gốc Arg tác dụng dung dịch kiềm của α-naphtol và
hypobromite cho màu đỏ anh đào
Phản ứng Adamkievich: Gốc Trp tác dụng với glyoxylic axit và H
2
SO
4
đặc tạo
thành vòng tím đỏ ở mặt phân cách.
III. VAI TRÒ CỦA AMINO AXIT, PEPTIT VÀ PROTEIN
TRONG ĐỜI SỐNG SINH VẬT
1. VAI TRÒ CỦA AMINO AXIT
- Amino axit là thành phần chính tạo nên giá trị dinh dưỡng riêng biệt của các
phân tử protein, rất cần cho sự sống. Thiếu axit amin sẽ làm cho hệ thống miễn dịch bị
suy yếu, giảm sản xuất kháng thể, cơ thể mệt mỏi, trẻ chậm lớn, còi cọc, dễ bị mắc các
bệnh về hô hấp, nhiễm trùng, viêm đường hô hấp.
- Một số các axit amin như Lysin, Tryptophan, Arginin là yếu tố phát triển và cần
cho cơ trẻ đang lớn.
1. Histtiđin
Histiđin giúp cơ thể phát triển và liên kết mô cơ bắp với nhau. Nó còn có tác
11
dụng hình thành màng chắn myelin, một chất bảo vệ bao quanh dây thần kinh và

giúp tạo ra dịch vị, kích thích tiêu hóa.
2. Phenylalanin
Phenylalanin là một axít amin có chức năng bồi bổ não, tăng cường trí nhớ, và
tác động trực tiếp đến mọi hoạt động của não bộ. Ngoài ra, nó có thể làm tăng
lượng chất dẫn truyền xung động thần kinh, và tăng tỷ lệ hấp thụ tia UV từ ánh
sáng mặt trời, giúp tạo ra vitamin D nuôi dưỡng làn da.
Ngoài ra, Phenylalanin còn có vai trò quan trọng trong tuyến giáp và tuyến thượng
thận.
Tuy nhiên, nếu dùng phenylalanin nhiều, có thể dẫn đến độc hại, nên cần hạn
chế.
3. Lysin
Nhiệm vụ quan trọng nhất của loại axít amin này là khả năng hấp thụ canxi,
giúp cho xương chắc khỏe, chống lão hóa cột sống, duy trì trạng thái cân bằng nitơ
có trong cơ thể, do đó tránh được hiện tượng giãn cơ và mệt mỏi. Ngoài ra, lynsine
còn có tác dụng giúp cơ thể tạo ra chất kháng thể và điều tiết hormone truyền tải
thông tin.
4. Leuxin
Leuxin tương đối quan trọng trong quá trình điều chỉnh hàm lượng đường trong
máu; nên sẽ tốt cho bệnh nhân mắc chứng “hyperglycemica”, hoặc những người
mong muốn đốt cháy chất béo nhanh chóng. Hơn nữa, loại axít amin này còn có
chức năng duy trì lượng hoocmôn tăng trưởng để thúc đẩy quá trình phát triển mô
cơ.
5. Methionin
Axít amin này đặc biệt cần thiết cho nam giới nếu muốn phát triển cơ bắp cuồn
cuồn vì nó nhanh chóng phân hủy và đốt cháy chất béo, đồng thời tăng thêm lượng
testosterone sinh dục nam. Ngoài ra, menthionin hỗ trợ chống chữa kiệt sức, viêm
khớp và Methionin trong cấu tạo phân tử chứa lưu huỳnh có tác dụng bảo vệ đặc
hiệu cho tế bào gan
6. Isoleuxin
Loại axít này đóng vai trò sống còn trong quá trình phục hồi sức khỏe sau

quãng thời gian luyện tập thể dục thể thao. Đồng thời nó giúp điều tiết lượng
đường trong máu, hỗ trợ quá trình hình thành hemoglobin và đông máu. Isoleuxin
tham gia vào chức năng tuyến giáp.
7. Threonin
Chức năng chính của threonine là hỗ trợ hình thành collagen và elastin - hai
chất liên kết tế bào trong cơ thể. Ngoài ra, nó rất tốt cho hoạt động gan, tăng
cường hệ miễn dịch và thúc đẩy cơ thể hấp thụ mạnh các dưỡng chất.
8. Valin
Loại axít amin này chữa lành tế bào cơ và hình thành tế bào mới, đồng thời
giúp cân bằng nitơ cần thiết. Ngoài ra, nó còn phân hủy đường glucozơ có trong cơ thể.
- Một số các axit amin khác tham gia vào chức năng của tuyến nội tiết:
12
+ Arginin có liên quan đến chức năng của tuyến sinh dục và quá trình tạo tinh
trùng
+ Glutamic giữ vai trò quan trọng trong chuyển hóa tế bào thần kinh và vỏ não. Do
vậy trong các trường hợp như suy nhược chức năng thần kinh, trẻ em chậm phát triển cơ
thể hoặc trí óc, rối loạn chức năng gan, hôn mê gan, thường được sử dụng loai axit amin
này
2. VAI TRÒ CỦA PEPTIT

Một số peptit có vai trò sinh học quan trọng sau đây:
Glutathion: glutathion là một tri peptit (γ-L-glutamul-l-glyxin) có thể tồn tại ở
dạng khử (dạng thiol) hoặc dạng oxi hóa ( hai phân tử gắn với nhau qua cầu disulfua).
Diều này cho phép glutathion vận chuyển điện tử trong các phản ứng oxi hóa khử.
Các peptit hoocmôn: một số peptit, đặc biệt là các hoocmôn tiết ra bởi tuyến yên
và tuyến tụy đều là các peptit.Oxitoxin có tác dụng tăng cường co cơ dạ con, vasopressin
làm tăng áp suất máu và có tác dụng chống lợi tiểu.
Hoocmôn sinh trưởng người (HGH-human growth hormone) còn có tên gọi STH
(somatotropin hormone): Hoocmôn này có tác dụng đối với sự tăng trưởng nói chung,
kích thích sự tạo sụn hơn là tạo xương, nó là một hoocmôn chuyển hóa. Hoocmôn sinh

trưởng kích thích tổng hợp protein từ những amino axit đã được vận chuyển dễ dàng vào
trong tế bào nhờ chúg
Insulin là hoocmôn tiết ra bởi tuyến tụy làm nhiệm vụ diều hòa lượng đường
glucozo trong máu. Khi hàm lượng glucozo trong máu vượt quá 6x10
-3
M, insulin được
tiết ra từ tuyến yên và làm giảm nồng độ đường xuống mức nền 5x10
-3
M. insulin được
cấu tạo từ hai chuỗi polipeptit: chuổi A chứa chứa 21 amino axit, chuỗi B chứa 30 amino
axit. Hai chuỗi này gắn kết với nhau nhờ cầu nối disulfua.
Các peptit có hoạt tính kháng sinh. Một số kháng sinh có nguồn gốc vi sinh vật có bản
chất peptit như tyroxiđin.
“C-Peptit” loại bỏ tác dụng phụ điều trị tiểu đường: Để khống chế đường huyết
kha cao của bệnh nhân tiểu đường, về cơ bản diều áp dụng biện pháp điều trị là tiêm
insulin. Tuy nhiên, insulin thường khiến một số tế bào thành mạch sinh trưởng quá mức,
làm cho mạch máu bị hẹp lại,có thể gây hậu quả nghiêm trọng như các bệnh về tim. Bên
cạnh đó các nhà khoa học cũng đã phát hiện ra một chất có tên là C-Peptit, chất này giúp
loại bỏ tác dụng phụ trong quá trình điều trị. Cùng lúc sử dụng cả insulin và chất C-Peptit
có thể giúp khống chế tốt hơn các triệu chứng tác dụng phụ lien quan của người bệnh.
Peptit kháng sinh kháng sinh vật gây bệnh: Peptit kháng sinh (AMPs) bao gồm
một đoạn peptit hoặc một protein nhỏ có khả năng kháng lại. AMPs có vai trò quan trọng
trong hệ miễn dịch bẫm sinh và chúng được tìm thấy hầu hết trên tất cà các sinh vật sống.
AMPs có phổ kháng lại vi sinh rất lớn bao gồm nấm, vi khuẩn, vi rút va kí sinh trùng,
thậm chí cả vi khuẩn kháng thuốc. Bên cạnh đó, AMPs còn được sử dụng để điều chế vắc
xin bất hoạt thay thế các hóa chất bất hoạt khác như focmol, nhiệt mà không làm thay đổi
tính sinh hóa của vắc xin bất hoạt. AMPs còn là chất chống lại khối u và kích thích tố
trong hệ miễn dịch.
13
3. VAI TRÒ CỦA PROTEIN

- Protein là hợp chất hữu cơ có ý nghĩa quan trọng bật nhất trong cơ thể sống về
mặt số lượng , nó chiếm không dưới 50% trọng lượng khô của tế bào.Từ lâu đã biết rằng
protein tham gia mọi hoạt động sống trong cơ thể sinh vật, ngoài vai trò là thành phần
chính trong cấu trúc của tế bào và mô, protein còn có nhiều chức năng phong phú khác
quyết định những đặc điểm cơ bản của sự sống như sự truyền đạt thông tin di truyền, sự
chuyển hóa các chất do các enzim, các kháng thể chống lại bệnh tật, các hoocmôn dẫn
truyền các tín hiệu trong tế bào ….đều có bản chất là các protein.
3.1. Vai trò sinh học của protein :
- Protein là thành phần không thể thiếu được của tất cả các cơ thể sống. Protein là
nền tảng về cấu trúc và chức năng của cơ thể sinh vật. Trong cơ thể protein có một số vai
trò sau đây:
+ Chức năng tạo hình: Ngoài các protein làm nhiệm vụ cấu trúc như vỏ virut,
màng tế bào, còn gặp những protein thương có dạng sợi như sclerotin có trong vỏ ngoài
của sâu bọ; fibroin của tơ tằm, nhệnh, collagen của mô liên kết, mô xương. Collagen đảm
bảo cho độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết.
+ Chức năng bảo vệ: Ngoài vai trò là thành phần chính trong xúc tác, cấu trúc của
tế bào và mô, protein còn có chức năng chống lại bệnh tật để bảo vệ cơ thể. Đó là các
protein tham gia vào hệ thống miễn dịch, đặc biệt nhiều loại protein thực hiện các chức
năng riêng biệt tạo nên các hiệu quả miễn dịch đặc hiệu và không đặc hiệu. Các protein
miễn dịch còn được nhắc nhiều đến hơn cả là các kháng thể, bỗ thể và các cytokin.
Ngoài ra protein còn tham gia vao quá trình đông máu để chống mất máu cho cơ
thể hoặc một số loài có thể sản xuất ra những độc tố có bản nhất là protein như enzim nọc
rắn, lectin,…, còn có khả năng tiêu diệt kẻ thù để bảo vệ cơ thể.
+ Chúc năng vận chuyển: Trong cơ thể có những protein làm nhiệm vụ vận
chuyển như hemoglobin, mioglobin, hemocyanin vận chuyển O
2,
CO
2,
và H
+

đi khắp các
mô, các cơ quan trong cơ thể. Ngoài ra còn có nhiều protein khác như lipoprotein vận
chuyển lipit, ceruloplasmin vận chuyển đồng (Cu) trong máu…Một trong những protein
làm nhiệm vụ vận chuyển được nhắc đến nhiều nhất đó là hemoglobin.
+ Chức năng vận động: Nhiều protein làm nhiệm vụ vận động co rút như myosin,
actin ở sợi cơ, chuyển vị trí của nhiễm sắc thể trong quá trình phân bào…
Chức năng dự trữ và dinh dưỡng: Các protein làm nhiệm vụ dự trữ như casein của sữa,
ovalbumin của trứng, feritin của lách (dự trữ sắt)… Protein dự trữ này chính là nguồn
cung cấp dinh dưỡng quan trọng cho các tổ chức mô, phôi phát triển.
+ Chức năng dẫn truyền tính hiệu thần kinh: Nhiều loại protein tham gia vào việc
dẫn truyền tính hiệu thần kinh đối với các kích thích đặc hiệu như: sắc tố thị giác
rođopsin ở mạng lưới mắt.
+ Chức năng điều hòa: Các protein làm nhiệm vụ điều hòa quá trình trao đổi chất
thông qua tác dụng lên bộ máy thông tin duy truyền như các hoocmôn. Các protein ức
chế đặc hiệu enzim đều có chức năng diều hòa nhiều quá trình trao đổi chất, chẳng hạn
các protein repressor ở vi khuẩn có thể làm ngừng quá trình sinh tổng hợp enzim từ các
gen tương ứng.
14
+ Chức năng cung cấp năng lượng: protein cũng là nguồn cung cấp năng lượng
quan trọng cho mọi hoạt động sống trong cơ thể. Trong cơ thể các protein bị phân giải
thành các amino axit, từ đó tiếp tục tạo thành hang loạt các sản phẩm, trong dó các xeton,
anđehit và cacboxylic. Các chất này đều bị oxi hóa dần dần tạo thành CO
2
và H
2
O đồng
thời giải phóng ra năng lượng.
+ Kiến tạo chống đỡ cơ học: Các protein này thường có dạng sợi như sclerotin
trong lớp vỏ ngoài của côn trùng, collagen, elastin của mô liên kết, mô xương, collagen
đảm bảo độ bền và tính mềm dẻo của mô liên kết.

3.2. Vai trò dinh dưỡng của protein:
- Protein là thành phần chủ yếu, quyết định toàn bộ các đặc trưng của khẩu phần
thức ăn. Cung cấp nguyên liệu cho sự tạo máu, bạch huyết, hoomôn, enzim, kháng thể…
Cần thiết cho chuyển hóa bình thường các chất dinh dưỡng khác, đặc biệt vitamin và chất
khoáng.
- Là nguồn năng lượng cho cơ thể:đáp ứng 10-15% năng lượng của khẩu phần ăn.
1g protein đốt cháy trong cơ thể cho 4kcal. Và nhiệm vụ cung cấp năng lượng có thể thay
thế protein bằng các chất dinh dưỡng khác nhưng về mặt tạo hình không có chất dinh
dưỡng nào thay thế
- Protein chiếm 19% trong lượng cơ thể.
- Protein là thành phần không thể thiếu dược của mọi cơ thể sống, chúng giữ vai
trò quan trọng trong sự phát triển, duy trì sự sống và phục hồi của tế bào và các mô.
- Khi thiếu protein trong chế độ ăn hằng ngày sẽ dẫn đến nhiều biểu hiện xấu cho
sức khỏe như suy dinh dưỡng, sút cân mau, chậm lớn (đối với trẻ), giảm khả năng miễn
dịch,khả năng chống đỡ của cơ thể đối với một số bệnh.
- Thiếu protein sẽ ảnh hưởng xấu đến hoạt động bình thường của nhiều cơ quan
chức năng như gan, tuyến nội tiết và hệ thần kinh.
- Thiếu protein sẽ thay đổi các thành phần hóa học và cấu tạo hình thái của xương
(lượng canxi giảm, mangiê tăng cao). Do vậy mức protein cao chất lượng tốt (protein
chứa đủ các aminoaxit không thay thế) là cần thiết trong thức ăn cho mỗi lứa tuổi.
 Ngoài những vai trò trên của protein thì ngày nay các nhà nghiên cứu khoa học
đã phát hiện ra một số vai trò khác của protein cũng rất quan trọng:
Một họ protein gọi là đefensin được cho là bảo vệ cơ thể khỏi sự xâm nhập của vi khuẩn.
Năm 2003, một nhóm nhà khoa học tại Viện Ung Thư Quốc Gia (Mỹ) đã phất
hiện làm cho long của mèo có màu đen, và tóc người có màu nâu hung đỏ, có thể tác
động đến khả năng viêm nhiễm tế bào của vi khuẩn và virut.
Mới đây, một nhà nghiên cứu Thụy Điển thuộc học viện Karolinska đã phát hiện
ra một protein có khả năng kích thích sự hình thành các tế bào chất béo. Phát hiện này có
thể giúp tìm ra những phương pháp chữa trị mới đối với căn bệnh béo phì dựa trên cơ sở
hạn chế những ành hưởng của chúng…


15
16